From 022de4e55cefa5102bd283f1d0c9a312bf436b32 Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Tue, 23 Jun 2026 19:53:39 -0300 Subject: [PATCH 01/34] Translate AlphaFold guide to Portuguese Translated the guide on AlphaFold from English to Portuguese, updating titles, sections, and disclaimers accordingly. --- index.md | 45 +++++++++++++++++++++------------------------ 1 file changed, 21 insertions(+), 24 deletions(-) diff --git a/index.md b/index.md index 7d9c77b..bdafeb8 100644 --- a/index.md +++ b/index.md @@ -1,39 +1,36 @@ --- layout: default -title: AlphaFold - A practical guide +title: AlphaFold - Um guia prático --- -# AlphaFold - A practical guide -Proteins are essential components of life, predicting their 3D structure enables researchers to get an insight into its function and role. AlphaFold is an artificial intelligence (AI) system, developed by Google DeepMind, that predicts a protein’s 3D structure based on its primary amino acid sequence. It regularly achieves accuracy competitive with experiment. +# AlphaFold – Um guia prático +As proteínas são componentes essenciais da vida; prever sua estrutura 3D permite aos pesquisadores compreender sua função e seu papel. O AlphaFold é um sistema de inteligência artificial (IA) desenvolvido pela Google DeepMind que prevê a estrutura 3D de uma proteína com base em sua sequência primária de aminoácidos. Ele frequentemente alcança uma precisão competitiva em relação aos métodos experimentais. -## Who is this course for? -This tutorial is aimed at researchers who are interested in using AlphaFold to predict protein structures and integrate these predictions into their projects. An undergraduate-level knowledge of protein structure and structural biology would be an advantage. -The content of this course provides an understanding of the fundamental concepts behind AlphaFold, how users can run protein predictions and how AlphaFold has been used to enhance research. -Throughout the course there may be terms used you are unfamiliar with. If so, please review the Glossary of terms of help. +## Para quem é este curso? +Este tutorial destina-se a pesquisadores interessados ​​em usar o AlphaFold para prever estruturas de proteínas e integrar essas previsões em seus projetos. Um conhecimento de nível de graduação em estrutura de proteínas e biologia estrutural será uma vantagem. +O conteúdo deste curso proporciona uma compreensão dos conceitos fundamentais por trás do AlphaFold, como os usuários podem executar previsões de proteínas e como o AlphaFold tem sido usado para aprimorar a pesquisa. +Ao longo do curso, você poderá encontrar termos com os quais não esteja familiarizado. Nesse caso, consulte o Glossário de termos de ajuda. -This training module on AlphaFold has been developed in collaboration with Google DeepMind. +Este módulo de treinamento sobre AlphaFold foi desenvolvido em colaboração com o Google DeepMind. ![Google DeepMind](images/Google_DeepMind_Logo_rgb_3320x512px.png) -Please note that we do not provide certificates for completing our on-demand training courses. However, if you have an account with us, you can easily track your progress. All the courses you undertake will be listed on your 'My Learning' page. +Informamos que não emitimos certificados pela conclusão de nossos cursos de treinamento sob demanda. No entanto, se você tiver uma conta conosco, poderá acompanhar seu progresso facilmente. Todos os cursos que você realizar serão listados na página "Meu Aprendizado". -## What will I achieve? -By the end of the course you will be able to: +## O que você vai aprender? +Ao final do curso, você será capaz de: -- Explain how AlphaFold works and its strengths and limitations -- Describe how AlphaFold predictions were validated experimentally -- Discuss the fundamental concepts behind AlphaFold and why it is considered a significant breakthrough in protein structure prediction -- Assess the best way to predict protein structures -- Identify the best way to access pre-computed predictions from the AlphaFold Protein Structure Database -- Evaluate predicted structures from AlphaFold by integrating the different confidence metrics - -## What resources do I need? -To access some of the resources listed in this course, you will need a Google Account which can be created at accounts.google.com. - -Disclaimer: - -AlphaFold is a research tool and its outputs have varying levels of confidence. The information provided in these modules and by AlphaFold (including in the AlphaFold Database) is provided free of charge, strictly as-is and without representation or warranty of any kind. We are not responsible for the accuracy, reliability, availability, effectiveness, or correct use of this information or for any impact from ongoing use of such information. If you rely on any such information, you do so solely at your own risk. These modules, AlphaFold and its outputs are not intended for, have not been validated for, and are not approved for clinical use. You should not use any of this information for clinical purposes or rely on it for medical or other professional advice. Any content regarding those topics is provided for informational purposes only and is not a substitute for advice from a qualified professional. +- Explicar como o AlphaFold funciona, bem como seus pontos fortes e limitações +- Descrever como as previsões do AlphaFold foram validadas experimentalmente +- Discutir os conceitos fundamentais por trás do AlphaFold e por que ele é considerado um avanço significativo na previsão de estruturas de proteínas +- Avaliar a melhor maneira de prever estruturas de proteínas +- Identificar a melhor forma de acessar previsões pré-calculadas do Banco de Dados de Estruturas de Proteínas do AlphaFold +- Avaliar estruturas previstas pelo AlphaFold integrando as diferentes métricas de confianças +## De quais recursos preciso? +Para acessar alguns dos recursos listados neste curso, você precisará de uma Conta do Google, que pode ser criada em: accounts.google.com +Aviso legal: +O AlphaFold é uma ferramenta de pesquisa, e seus resultados apresentam níveis variados de confiança. As informações fornecidas nestes módulos e pelo AlphaFold (incluindo no Banco de Dados do AlphaFold) são disponibilizadas gratuitamente, estritamente "no estado em que se encontram" e sem declarações ou garantias de qualquer tipo. Não nos responsabilizamos pela precisão, confiabilidade, disponibilidade, eficácia ou uso correto dessas informações, nem por qualquer impacto decorrente do uso contínuo de tais informações. Se você utilizar essas informações, fá-lo-á exclusivamente por sua conta e risco. Estes módulos, o AlphaFold e seus resultados não se destinam a uso clínico, não foram validados para tal fim e não possuem aprovação para uso clínico. Você não deve utilizar nenhuma dessas informações para fins clínicos nem basear-se nelas para obter aconselhamento médico ou outro tipo de orientação profissional. Qualquer conteúdo relacionado a esses temas é fornecido apenas para fins informativos e não substitui a orientação de um profissional qualificado. From a23095050dfcddb9abce23f0ca47b5bf24c55102 Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Tue, 23 Jun 2026 19:56:48 -0300 Subject: [PATCH 02/34] Update section title from 'Principais chaves' to 'Principais pontos' minor changes --- 080-summary.md | 2 +- 1 file changed, 1 insertion(+), 1 deletion(-) diff --git a/080-summary.md b/080-summary.md index 2232e01..6fdf608 100644 --- a/080-summary.md +++ b/080-summary.md @@ -7,7 +7,7 @@ title: 'Resumo' AlphaFold 3 representa um avanço significativo em nossa capacidade de entender o mundo molecular. Ao prever as estruturas de complexos que abrangem uma vasta gama de biomoléculas e suas interações, abre novas vias para pesquisa e descoberta em múltiplas disciplinas. -## **Principais chaves:** +## **Principais pontos:** Exploramos como o AlphaFold 3 vai além da predição da estrutura de proteínas para modelar montagens biológicas complexas envolvendo DNA, RNA, ligandos, íons e diversas modificações químicas. From 35fa4933bd617e6be434d052b9b6676bf9e59b50 Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Tue, 23 Jun 2026 19:57:47 -0300 Subject: [PATCH 03/34] Fix formatting and wording in 080-summary.md --- 080-summary.md | 4 ++-- 1 file changed, 2 insertions(+), 2 deletions(-) diff --git a/080-summary.md b/080-summary.md index 6fdf608..12639fd 100644 --- a/080-summary.md +++ b/080-summary.md @@ -17,13 +17,13 @@ Exploramos o uso prático do AlphaFold 3 via AlphaFold Server, incluindo tanto a ## **O impacto mais amplo e a evolução contínua do AlphaFold** -O AlphaFold revolucionou o campo da predição da estrutura de proteínas. Ele prevê as estruturas 3D das proteínas com notável precisão, baseando-se unicamente na sequência de aminoácidos. (Veja “[Guia introdutório](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/)“). As capacidades do AlphaFold foram validadas por múltiplas linhas de evidência de experimentos de biologia estrutural, incluindo estudos de cristalografia de raios X, microscopia eletrônica criogênica e espectrometria de massa de reticulação. (Veja “[Validação e](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/validation-and-impact/) [Impacto](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/validation-and-impact/)“). +O AlphaFold revolucionou o campo da predição da estrutura de proteínas. Ele prevê as estruturas 3D das proteínas com notável precisão, baseando-se unicamente na sequência de aminoácidos (Veja “[Guia introdutório](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/)“). As capacidades do AlphaFold foram validadas por múltiplas linhas de evidência de experimentos de biologia estrutural, incluindo estudos de cristalografia de raios X, microscopia eletrônica criogênica e espectrometria de massa de reticulação (Veja “[Validação e](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/validation-and-impact/) [Impacto](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/validation-and-impact/)“). ## **Predição dos efeitos variantes do missense** Variantes missense são o tipo mais comum de variante genética. Eles envolvem uma única alteração na sequência de DNA que resulta na substituição de um aminoácido por outro em uma proteína. Enquanto algumas variantes do missense são inofensivas, outras podem levar a distúrbios genéticos. -Para prever os efeitos das variantes missens, o Google DeepMind desenvolveu uma nova ferramenta chamada [AlphaMissense](https://github.com/deepmind/alphamissense). Baseado no AlphaFold 2, oAlphaMissense é um sistema separado que pode prever se uma variante genética missense provavelmente é patogênica (causadora de doença) ou benigna (efeito limitado). +Para prever os efeitos das variantes missens, o Google DeepMind desenvolveu uma nova ferramenta chamada [AlphaMissense](https://github.com/deepmind/alphamissense). Baseado no AlphaFold 2, o AlphaMissense é um sistema separado que pode prever se uma variante genética missense provavelmente é patogênica (causadora de doença) ou benigna (efeito limitado). Para isso, o AlphaMissense analisa um enorme conjunto de dados de variantes. Isso inclui informações sobre a frequência de cada variante na população humana e sua localização na sequência proteica. Crucialmente, utiliza contexto estrutural derivado do AlphaFold para prever os efeitos das variantes missense na estrutura e função das proteínas. From 3c1d1ba150224ae99621f92f5bc3142b7dbb4fa2 Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Tue, 23 Jun 2026 19:58:35 -0300 Subject: [PATCH 04/34] Fix header formatting in 090-course-slides.md Corrected the header formatting in the course slides. --- 090-course-slides.md | 3 ++- 1 file changed, 2 insertions(+), 1 deletion(-) diff --git a/090-course-slides.md b/090-course-slides.md index 99bc0e5..05d2841 100644 --- a/090-course-slides.md +++ b/090-course-slides.md @@ -3,7 +3,7 @@ layout: default title: 'Slides do Curso' --- -# CSlides do Curso +# Slides do Curso Estes slides foram especialmente concebidos para quem deseja apresentar o AlphaFold e suas aplicações práticas. Seja para um seminário, workshop ou reunião interna da equipe, este material oferece uma base abrangente e visualmente atraente para sua apresentação. @@ -16,4 +16,5 @@ Baixe os slides completos da apresentação para usar em sua apresentação sobr [Baixar Apresentação Completa](https://docs.google.com/presentation/d/14fWYhE30-ya45vKft4mOdO8e8Y3qbezVipM3o_Fdr-Q/export/pptx) (Clicar neste botão fará o download do arquivo da apresentação diretamente para o seu dispositivo.) + --- From a8ef3335001264be514e25ce1f3efe8306d1570b Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Tue, 23 Jun 2026 20:00:22 -0300 Subject: [PATCH 05/34] Refactor acknowledgments for clarity and conciseness Removed repeated acknowledgment of Google Deepmind contributors and streamlined the text for clarity. --- 130-acknowledgements.md | 3 ++- 1 file changed, 2 insertions(+), 1 deletion(-) diff --git a/130-acknowledgements.md b/130-acknowledgements.md index ff3dec4..797efe5 100644 --- a/130-acknowledgements.md +++ b/130-acknowledgements.md @@ -3,5 +3,6 @@ layout: default title: Agradecimentos --- -Dar vida a esses materiais não teria sido possível sem a parceria frutífera entre o Google Deepmind e a EMBL-EBI. Expressamos nossa mais profunda gratidão ao Google Deepmind Rosalind Onions, Jack Mason, Agata Laydon, Meera Last, Stephanie Booth e Juan Mateos-Garcia, do Google Deepmind, pelo apoio inestimável, guiando cada passo desde a concepção até a conclusão. E a partir do EMBL-EBI, os insights e a colaboração de Sameer Velankar e Mihaly Varad enriqueceram significativamente a profundidade dos materiais de treinamento. Também gostaríamos de agradecer a Michael Marshall por seu trabalho meticuloso em aprimorar e aprimorar a clareza do curso. +Dar vida a esses materiais não teria sido possível sem a parceria frutífera entre o Google Deepmind e a EMBL-EBI. Expressamos nossa mais profunda gratidão a Rosalind Onions, Jack Mason, Agata Laydon, Meera Last, Stephanie Booth e Juan Mateos-Garcia, do Google Deepmind, pelo apoio inestimável, guiando cada passo desde a concepção até a conclusão. E a partir do EMBL-EBI, os insights e a colaboração de Sameer Velankar e Mihaly Varad enriqueceram significativamente a profundidade dos materiais de treinamento. Também gostaríamos de agradecer a Michael Marshall por seu trabalho meticuloso em aprimorar e aprimorar a clareza do curso. + Gostaríamos de expressar nossa gratidão aos críticos: Robbie Joosten, Jan Kosinski, Dan Rigden, Martin Steinegger, Sergey Ovchinnikov, Minkyung Baek, Wojciech Pawel Galej e Dmitry Molodenskiy, que ofereceram seu tempo e expertise. O feedback crítico e as sugestões permitiram o aprimoramento desses materiais e ajudaram a dar vida ao curso. From 3203ba0e583bd80b368cb5cc764c65dda2411f84 Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Tue, 23 Jun 2026 20:49:04 -0300 Subject: [PATCH 06/34] GIF add Gif translated. --- ...what-are-proteins-and-how-do-we-know-their-structures.md | 6 ++++-- 1 file changed, 4 insertions(+), 2 deletions(-) diff --git a/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/010-what-are-proteins-and-how-do-we-know-their-structures.md b/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/010-what-are-proteins-and-how-do-we-know-their-structures.md index 4c46a2a..a027822 100644 --- a/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/010-what-are-proteins-and-how-do-we-know-their-structures.md +++ b/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/010-what-are-proteins-and-how-do-we-know-their-structures.md @@ -43,7 +43,7 @@ Uma das principais proteínas responsáveis ​​pelo ciclo de replicação do Um minúsculo mecanismo que orquestra os ritmos diários das cianobactérias. A KaiA regula outras proteínas em um ciclo de 24 horas, como um metrônomo. Para manter o ritmo, detecta a luz e outros sinais. -Figure 1. As estruturas 3D mostradas nesta figura mostram de forma visual a diversidade de funções das proteínas. +Figura 1. As estruturas 3D mostradas nesta figura mostram de forma visual a diversidade de funções das proteínas. ## **O desafio para determinar estruturas de proteínas** @@ -53,8 +53,10 @@ No entanto, apesar do progresso feito em técnicas experimentais, determinar a e ![](https://ftp.ebi.ac.uk/pub/training/2024/On-demand/Proteins.gif) +proteinas -Figure 2. Desbloqueando estruturas de proteínas. Três métodos experimentais utilizados para determinar a estrutura das proteínas: raio-X, RMN e cryo-EM. O AlphaFold2, um método poderoso impulsionado por IA, tem revolucionou o campo ao prever estruturas de proteínas com notável precisão. Fonte: [What Is AlphaFold? | NEJM](https://youtu.be/7q8Uw3rmXyE) , “Um Santo Graal — A predição da Estrutura da Proteína/ A Holy Grail — The Prediction of Protein Structure” ([Altman, 2023](https://doi.org/10.1056/nejmcibr2307735)) + +Figura 2. Desbloqueando estruturas de proteínas. Três métodos experimentais utilizados para determinar a estrutura das proteínas: raio-X, RMN e cryo-EM. O AlphaFold2, um método poderoso impulsionado por IA, tem revolucionou o campo ao prever estruturas de proteínas com notável precisão. Fonte: [What Is AlphaFold? | NEJM](https://youtu.be/7q8Uw3rmXyE) , “Um Santo Graal — A predição da Estrutura da Proteína/ A Holy Grail — The Prediction of Protein Structure” ([Altman, 2023](https://doi.org/10.1056/nejmcibr2307735)) Além disso, a lacuna se ampliou consideravelmente nos últimos anos, graças aos avanços no sequenciamento de DNA. A determinação experimental de estruturas não acompanha o ritmo do sequenciamento, então já existem centenas de milhões de proteínas conhecidas com estruturas desconhecidas. From 9f4c738312b0c41e9d7d065bb7157616ac592e95 Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Tue, 23 Jun 2026 20:51:17 -0300 Subject: [PATCH 07/34] Translate validation and impact section to Portuguese --- 020-validation-and-impact/index.md | 14 +++++++------- 1 file changed, 7 insertions(+), 7 deletions(-) diff --git a/020-validation-and-impact/index.md b/020-validation-and-impact/index.md index 91fe794..a2d789b 100644 --- a/020-validation-and-impact/index.md +++ b/020-validation-and-impact/index.md @@ -1,14 +1,14 @@ --- layout: default -title: Validation and impact +title: Validação e Impacto --- -# Validation and impact +# Validação e impacto -Are AlphaFold structures “just structure predictions”? Are they even close to the experimentally determined structures? Are they good enough for any research use? This section answers these questions. +As estruturas geradas pelo AlphaFold são "apenas previsões estruturais"? Elas se aproximam das estruturas determinadas experimentalmente? Elas são adequadas para uso em pesquisas? Esta seção responde a essas perguntas. -### By the end of this section you will be able to: +### Ao final desta seção, você será capaz de: -* Explain how AlphaFold structure predictions were validated experimentally -* Describe the use of confidence scores to assess AlphaFold structure predictions -* Recall the diverse potential research uses of AlphaFold and recognise AlphaFold’s role in advancing diverse areas of scientific research +* Explicar como as previsões estruturais do AlphaFold foram validadas experimentalmente +* Descrever o uso de pontuações de confiança para avaliar as previsões estruturais do AlphaFold +* Recordar as diversas aplicações potenciais do AlphaFold em pesquisas e reconhecer o papel do AlphaFold no avanço de diferentes áreas da pesquisa científica From ee879ac5dac26fee37cffcd1d59d7f321e8dcbd9 Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Wed, 24 Jun 2026 09:25:38 -0300 Subject: [PATCH 08/34] Translate strengths and limitations of AlphaFold 2 to Portuguese --- ...-strengths-and-limitations-of-alphafold.md | 37 ++++++++++--------- 1 file changed, 19 insertions(+), 18 deletions(-) diff --git a/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/040-strengths-and-limitations-of-alphafold.md b/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/040-strengths-and-limitations-of-alphafold.md index 35f472f..01d3b1c 100644 --- a/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/040-strengths-and-limitations-of-alphafold.md +++ b/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/040-strengths-and-limitations-of-alphafold.md @@ -1,17 +1,17 @@ --- layout: default -title: Strengths and limitations of AlphaFold 2 +title: Pontos fortes e limitações do AlphaFold 2 --- -# Strengths and limitations of AlphaFold 2 +# Pontos fortes e limitações do AlphaFold 2 -**What a neural network can and can’t do largely depends on the data used for its training. For training AlphaFold2, only the protein parts of the PDB structures were used: other parts like small molecules and nucleic acids were not included in the training. This means there are some aspects of the structures that AlphaFold cannot predict, or cannot guarantee accuracy.** +**O que uma rede neural pode ou não pode fazer depende muito dos dados usados para seu treinamento. Para o treinamento do AlphaFold2, apenas as partes proteicas das estruturas do PDB foram usadas: outras partes, como pequenas moléculas e ácidos nucleicos, não foram incluídas no treinamento. Isso significa que há alguns aspectos das estruturas que o AlphaFold não pode prever ou não pode garantir a precisão.** -## **What AlphaFold can do** +## **O que o AlphaFold pode fazer** -AlphaFold2 was originally trained on single protein chains, so it excels at predicting their structures. Later, an extension of AlphaFold2 was trained specifically to predict protein-protein complexes: this version is now known as AlphaFold-Multimer ([Evans et al., 2022](https://doi.org/10.1101/2021.10.04.463034)). It can predict the structures of protein complexes that are made of several copies of the same chain (homo-multimers such as dimers and hexamers) as well as those made of several different protein chains (hetero-multimers). For specific limitations, see section “[Accessing and predicting protein structures with AlphaFold2](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/accessing-and-predicting-protein-structures-with-alphafold/)”. +AlphaFold2 foi originalmente treinado em cadeias proteicas individuais, então é excelente em prever suas estruturas. Mais tarde, uma extensão do AlphaFold2 foi treinada especificamente para prever complexos proteína-proteína: essa versão é agora conhecida como AlphaFold-Multimer ([Evans et al., 2022](https://doi.org/10.1101/2021.10.04.463034)). Ela pode prever as estruturas de complexos proteicos compostos por várias cópias da mesma cadeia (homomultímeros, como dímeros e hexâmeros), bem como aquelas formadas por várias cadeias proteicas diferentes (heteromultímeros). Para limitações específicas, veja a seção “[Acessando e prevendo estruturas proteicas com AlphaFold2](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/accessing-and-predicting-protein-structures-with-alphafold/)”. -Crucially, AlphaFold2 does not simply replicate known protein structures. Independent researchers have shown that AlphaFold2 can predict structures never previously seen in the PDB, i.e. novel protein folds ([Bordin et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s42003-023-04488-9); [Barrio-Hernandez et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s41586-023-06510-w); [Durairaj et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s41586-023-06622-3)). +Crucialmente, o AlphaFold2 não simplesmente replica estruturas proteicas conhecidas. Pesquisadores independentes demonstraram que o AlphaFold2 pode prever estruturas nunca antes vistas no PDB, ou seja, novas dobras proteicas ([Bordin et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s42003-023-04488-9); [Barrio-Hernandez et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s41586-023-06510-w); [Durairaj et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s41586-023-06622-3)). @@ -24,40 +24,41 @@ Crucially, AlphaFold2 does not simply replicate known protein structures. Indepe -##### Figure 5. Uncharacterised protein (AlphaFold ID: [AF-A0A849ZK06-F1](https://alphafold.ebi.ac.uk/entry/A0A849ZK06)) +##### Figura 5. Proteína não caracterizada (AlphaFold ID: [AF-A0A849ZK06-F1](https://alphafold.ebi.ac.uk/entry/A0A849ZK06)) -Predicted to be a ribonucleotide-binding protein with an overall structure that resembles a protein kinase fold, molecular function predicted by DeepFRI ([Barrio-Hernandez et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s41586-023-06510-w)) +Prevista como uma proteína de ligação a ribonucleotídeos com uma estrutura geral que se assemelha a um dobramento de quinase proteica, função molecular prevista pelo DeepFRI ([Barrio-Hernandez et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s41586-023-06510-w)) -AlphaFold2 can be used to identify intrinsically disordered regions. Naturally, the system cannot predict disordered or dynamic substructures, or the structures of sequences that do not exist in one set conformation in nature. Such regions are truly dynamic and do not have a fixed structure to predict. However, AlphaFold2’s local confidence metric (pLDDT) exhibits a strong correlation with intrinsic disorder, making AlphaFold a state-of-the-art tool for identification of the disordered regions ([Tunyasuvunakool et al., 2021](https://doi.org/10.1038/s41586-021-03828-1); [Akdel et al., 2022](https://www.nature.com/articles/s41594-022-00849-w)). +AlphaFold2 pode ser usado para identificar regiões intrinsecamente desordenadas. Naturalmente, o sistema não pode prever subestruturas desordenadas ou dinâmicas,ou as estruturas de sequências que não existem em uma única conformação definida na natureza. Essas regiões são verdadeiramente dinâmicas e não possuem uma estrutura fixa que possa ser prevista. No entanto, a métrica de confiança local do AlphaFold2 (local confidence metric - pLDDT) apresenta forte correlação com a desordem intrínseca, tornando o AlphaFold uma ferramenta de última geração para identificação das regiões desordenadas ([Tunyasuvunakool et al., 2021](https://doi.org/10.1038/s41586-021-03828-1); [Akdel et al., 2022](https://www.nature.com/articles/s41594-022-00849-w)). -## **What AlphaFold2 struggles with** +## **O que AlphaFold2 enfrenta** -Out of the box, AlphaFold is not sensitive to point mutations that change a single residue, due to the alteration in the DNA sequence. This is because of a lack of data on the effect of variations, combined with AlphaFold2’s focus on patterns as opposed to calculating physical forces. For the same reasons, AlphaFold2 is also less accurate at predicting the structures associated with highly variable sequences, such as those of immune system molecules like antibodies. +Por padrão, o AlphaFold não detecta mutações pontuais que modificam apenas um resíduo, em função da alteração na sequência de DNA. Isso se deve à falta de dados sobre o efeito das variações, combinada com o foco do AlphaFold2 em padrões em vez do cálculo das forças físicas. Pelos mesmos motivos, o AlphaFold2 também é menos preciso em prever as estruturas associadas às sequências altamente variáveis, exemplo as de moléculas do sistema imunológico, como anticorpos. -AlphaFold2 struggles to predict the structures of “orphan” proteins – those with few close relatives – as it works by deriving relationships between protein sequences. If there are not enough sequences for comparison, AlphaFold2 often produces low-quality predictions with poor confidence scores. This problem is exacerbated if the few related sequences do not have known structures in the PDB. On the other hand, this methodological choice means AlphaFold2 can often predict protein structure, even if there are no known related structures in the PDB, provided a sequence has thousands of relatives. +O AlphaFold2 tem dificuldades para prever as estruturas das proteínas "órfãs" – aquelas com poucos parentes próximos – pois trabalha derivando relações entre sequências de proteínas. Se não houver sequências suficientes para comparação, o AlphaFold2 frequentemente produz previsões de baixa qualidade com escores de confiança baixos. Esse problema se agrava se as poucas sequências relacionadas não possuem estruturas conhecidas no PDB. Por outro lado, essa escolha metodológica significa que o AlphaFold2 frequentemente pode prever a estrutura da proteína, mesmo que não existam estruturas relacionadas conhecidas no PDB, desde que uma sequência tenha milhares de parentes/relações. -Proteins undergo structural changes when they perform their functions. However, these different conformations are only described for a minority of the proteins in the PDB. By default, AlphaFold2 does not capture such conformational changes, as it was designed to predict static structures, i.e. structural snapshots. However, researchers have found that, by applying certain tricks, one can force AlphaFold2 to produce a different conformation of the protein (see section “[Advanced modelling and applications of predicted protein structures](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/advanced-modeling-and-applications-of-predicted-protein-structures/)“). +As proteínas sofrem alterações estruturais quando desempenham suas funções. No entanto, essas diferentes conformações são descritas apenas para uma minoria das proteínas do PDB. Por padrão, o AlphaFold2 não captura tais mudanças conformacionais, pois foi projetado para prever estruturas estáticas, ou seja, snapshots estruturais. No entanto, pesquisadores descobriram que, ao aplicar certos truques, é possível forçar o AlphaFold2 a produzir uma conformação diferente da proteína (veja a seção +“[Modelagem avançada e aplicações de estruturas proteicas previstas](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/advanced-modeling-and-applications-of-predicted-protein-structures/)“). ![](https://ftp.ebi.ac.uk/pub/training/2024/On-demand/PDBe_KB_2.gif) -Figure 6. One of AlphaFold’s limitations is that it is not aware of molecules that bind to proteins, which can affect the protein’s 3D structure. Hexokinase ([Q96Y14](https://www.uniprot.org/uniprotkb/Q96Y14/entry)) adopts distinct conformations in the presence (orange, left) and absence (green, right) of sugar. Notably, AlphaFold’s structure prediction aligns with the sugar-free state (as could be seen both visually and via RMSD value). +Figura 6. Uma das limitações do AlphaFold é que ele não tem consciência das moléculas que se ligam às proteínas, o que pode afetar a estrutura 3D da proteína. A hexoquinase ([Q96Y14](https://www.uniprot.org/uniprotkb/Q96Y14/entry)) adota conformações distintas na presença (laranja, esquerda) e ausência (verde, direita) de açúcar. Notavelmente, a predição da estrutura do AlphaFold está alinhada com o estado sem açúcar (como pode ser visto tanto visualmente quanto via valor RMSD). Sugar-bound PDB ID:[2E2Q](https://www.wwpdb.org/pdb?id=pdb_00002e2q) Sugar-free PDB ID: [2E2N](https://www.wwpdb.org/pdb?id=pdb_00002e2n) -## **What AlphaFold2 can’t do** +## **O que o AlphaFold2 não consegue fazer** -AlphaFold2 is not aware of other molecules that interact with proteins, such as nucleic acids, small molecule co-factors, ions and other non-protein components. Similarly, AlphaFold2 was not designed to model post-translational modifications, or to model structures of free nucleic acids. However, AlphaFold2 may often predict a ligand- or ion-bound form of a protein, even in the absence of the actual ligand/ion. +AlphaFold2 não tem conhecimento de outras moléculas que interagem com proteínas, como ácidos nucleicos, cofatores de pequenas moléculas, íons e outros componentes não proteicos. Da mesma forma, o AlphaFold2 não foi projetado para modelar modificações pós-traducionais, nem para modelar estruturas de ácidos nucleicos livres. No entanto, o AlphaFold2 frequentemente pode prever uma forma ligada a ligantes ou íons de uma proteína, mesmo na ausência do ligante/íon propriamente dito. -AlphaFold2 is not aware of the membrane plane. Consequently, it cannot correctly model the relative orientations of trans-membrane domains and other protein domains of the membrane proteins. However, as noted, AlphaFold2 alerts users to uncertainties by assigning a low confidence score. This specific issue is normally reflected in the predicted aligned error (PAE) score. (See section “[Inputs and Outputs](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/inputs-and-outputs/)“). +AlphaFold2 não tem conhecimento do plano da membrana. Consequentemente, não consegue modelar corretamente as orientações relativas dos domínios transmembranas e outros domínios proteicos das proteínas membranares. No entanto, como mencionado, o AlphaFold2 alerta os usuários sobre incertezas ao atribuir uma pontuação de confiança baixa. Esse problema específico normalmente se reflete na pontuação de erro alinhado previsto (predicted aligned error - PAE). (Veja a seção “[Entradas e Saídas](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/inputs-and-outputs/)“). -Bulleted Table +Tabela com marcadores From f7e073c54bedfb39ced8bafb4c4d60a7f17467be Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Wed, 24 Jun 2026 09:29:04 -0300 Subject: [PATCH 09/34] Translate introductory guide to Portuguese --- .../index.md | 14 +++++++------- 1 file changed, 7 insertions(+), 7 deletions(-) diff --git a/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/index.md b/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/index.md index adb67a8..ffeef8e 100644 --- a/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/index.md +++ b/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/index.md @@ -1,14 +1,14 @@ --- layout: default -title: An introductory guide to AlphaFold’s strengths and limitations +title: Um guia introdutório sobre os pontos fortes e as limitações do AlphaFold --- -# An introductory guide to AlphaFold’s strengths and limitations +# Um guia introdutório sobre os pontos fortes e as limitações do AlphaFold -Proteins are foundational components of life. Each protein molecule has a distinctive 3D shape that dictates its functions, such as catalysing (speeding up) a biochemical reaction or enabling muscular contractions. Accurately predicting a protein’s structure enables us to better understand its functions and roles. +As proteínas são componentes fundamentais da vida. Cada molécula de proteína possui uma forma tridimensional (3D) distinta que determina suas funções, como catalisar (acelerar) uma reação bioquímica ou possibilitar contrações musculares. Prever com precisão a estrutura de uma proteína nos permite compreender melhor suas funções e papéis. -### By the end of this section you will be able to: +### Ao final desta seção, você será capaz de: -* Recall the significance of the protein folding problem. -* Evaluate the fundamental concepts behind AlphaFold and why it is considered a significant breakthrough in protein structure prediction. -* Describe the strengths and limitations of AlphaFold’s structure predictions. +* Recordar a importância do problema do dobramento de proteínas. +* Avaliar os conceitos fundamentais por trás do AlphaFold e por que ele é considerado um avanço significativo na previsão da estrutura de proteínas. +* Descrever os pontos fortes e as limitações das previsões de estrutura do AlphaFold. From eb945218fbc51be135701609bf8070bf54af6ba8 Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Wed, 24 Jun 2026 09:31:54 -0300 Subject: [PATCH 10/34] Translate validation of AlphaFold2 predictions to Portuguese --- ...ons-of-protein-structure-been-validated.md | 42 +++++++++---------- 1 file changed, 21 insertions(+), 21 deletions(-) diff --git a/020-validation-and-impact/010-how-have-alphafolds-predictions-of-protein-structure-been-validated.md b/020-validation-and-impact/010-how-have-alphafolds-predictions-of-protein-structure-been-validated.md index 3c96675..201066b 100644 --- a/020-validation-and-impact/010-how-have-alphafolds-predictions-of-protein-structure-been-validated.md +++ b/020-validation-and-impact/010-how-have-alphafolds-predictions-of-protein-structure-been-validated.md @@ -1,45 +1,45 @@ --- layout: default -title: How have AlphaFold2’s predictions of protein structure been validated? +title: Como as previsões do AlphaFold2 sobre a estrutura das proteínas foram validadas? --- -# How have AlphaFold2’s predictions of protein structure been validated? +# Como as previsões do AlphaFold2 sobre a estrutura das proteínas foram validadas? -**AlphaFold2’s capability to predict protein structure was first demonstrated when it triumphed in the CASP14 assessment of structure predictions. Since then it has been validated by multiple lines of evidence from structural biology experiments, including studies of X-ray crystallography, cryogenic electron microscopy and cross-linking mass spectrometry.** +**A capacidade do AlphaFold2 de prever a estrutura das proteínas foi demonstrada pela primeira vez quando triunfou na avaliação CASP14 das previsões estruturais. Desde então, ela foi validada por múltiplas linhas de evidência de experimentos de biologia estrutural, incluindo estudos de cristalografia de raios X, microscopia eletrônica criogênica e espectrometria de massa de reticulação.** -## **AlphaFold’s success in CASP** +## **O sucesso do AlphaFold no CASP** -Critical Assessment of Structure Prediction ([CASP](https://predictioncenter.org/index.cgi)) is an experimental test of protein structure predictions. It has been carried out every two years since 1994. The assessment is open to anyone. +A Avaliação Crítica da predição de Estrutura (Critical Assessment of Structure Prediction - [CASP](https://predictioncenter.org/index.cgi)) é um teste experimental de previsões de estrutura de proteínas. Ele é realizado a cada dois anos desde 1994. A avaliação está aberta a todas. -CASP entrants submit predicted structures for proteins. The proteins in question have their structures determined by experiment, by X-ray crystallography, nuclear magnetic resonance (NMR), or cryogenic electron microscopy (cryo-EM). However, these structures are not released to the public until assessment is over. Predicted structures are then compared against these experimental structures. +Os participantes do CASP submetem estruturas previstas para proteínas. As proteínas em questão têm suas estruturas determinadas por experimento, cristalografia de raios X, ressonância magnética nuclear (RMN) ou microscopia eletrônica criogênica (cryogenic electron microscopy - cryo-EM). No entanto, essas estruturas não são divulgadas ao público até o término da avaliação. As estruturas previstas são então comparadas com essas estruturas experimentais. -Google DeepMind entered structure predictions from AlphaFold2 into [CASP14](https://predictioncenter.org/casp14/index.cgi) in 2020. The software outperformed all the other entrants by a wide margin. +O Google DeepMind inseriu previsões estruturais do AlphaFold2 no [CASP14](https://predictioncenter.org/casp14/index.cgi) em 2020. O software superou todos os outros participantes por uma grande margem. ![](https://ftp.ebi.ac.uk/pub/training/2024/On-demand/AF_CASP14.gif) -Figure 7. The ten highest scoring entries into CASP14 in 2020, based on their cumulative scores across all proteins attempted. AlphaFold2 was by far the most successful. +Figura 7. As dez entradas com maior pontuação no CASP14 em 2020, baseadas em suas pontuações acumuladas em todas as proteínas tentadas. AlphaFold2 foi, de longe, o mais bem-sucedido. -Previously, overall structure prediction accuracy, measured by global distance from ground truth (GDT\_TS), had only reached about 60. AlphaFold2 scored over 90. This score meant the predicted protein structures closely matched the experimentally-resolved structures. CASP coordinators proclaimed that the protein-folding problem had been “largely solved”, at least for single protein chains. +Anteriormente, a precisão geral da predição estrutural, medida pela distância global da verdade de terren (GDT\_TS), havia alcançado apenas cerca de 60. AlphaFold2 teve mais de 90. Essa pontuação significava que as estruturas proteicas previstas correspondiam de perto às estruturas resolvidas experimentalmente. Os coordenadores do CASP proclamaram que o problema do dobramento de proteínas havia sido "amplamente resolvido", pelo menos para cadeias de proteínas individuais -Google DeepMind previously entered an earlier version of AlphaFold in 2018’s [CASP13](https://predictioncenter.org/casp13/). It took the first place but by a small margin. Those predictions were not accurate enough, so the protein structure prediction problem was not considered solved. +O Google DeepMind já havia participado de uma versão anterior do AlphaFold no [CASP13](https://predictioncenter.org/casp13/) de 2018. Ficou em primeiro lugar, mas por uma margem pequena. Essas previsões não foram suficientemente precisas, então o problema da predição da estrutura da proteína não foi considerado resolvido. ![](https://lh7-us.googleusercontent.com/_BkbLSDY5zMIDo4Sza-QXz24DxJ7WHwcmFpm_xOIZIZGuTEiO_ZkgGicn-aIDErGAOlOeFLMELERcPRyamc_SkckEwF1p0jGOkHGcQ8AAoMkjjrRVS56eOWtlmjwsE_os6G-ITrsyU7WVHXAr7SiNbs) -Figure 8. Overall success at protein structure prediction in CASPs over the years. AlphaFold drove rapid improvements in 2018 and 2020. +Figura 8. Sucesso geral na predição da estrutura de proteínas em CASPs ao longo dos anos. O AlphaFold impulsionou melhorias rápidas em 2018 e 2020. -Google DeepMind did not directly participate in [CASP15](https://predictioncenter.org/casp15/index.cgi) in 2022. However, all the top performers used modified or customised versions of AlphaFold2. Because Google DeepMind released the source code for AlphaFold, other researchers were able to build on it and in some cases outperform the standard version of the software ([Elofsson, 2023](https://doi.org/10.1016/j.sbi.2023.102594); [Kryshtafovych et al., 2023](https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/prot.26617)). +O Google DeepMind não participou diretamente do [CASP15](https://predictioncenter.org/casp15/index.cgi) em 2022. No entanto, todos os melhores performers usaram versões modificadas ou personalizadas do AlphaFold2. Como o Google DeepMind liberou o código-fonte do AlphaFold, outros pesquisadores conseguiram construir sobre ele e, em alguns casos, superar a versão padrão do software ([Elofsson, 2023](https://doi.org/10.1016/j.sbi.2023.102594); [Kryshtafovych et al., 2023](https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/prot.26617)). ![](https://lh7-us.googleusercontent.com/PfuIC2A8rK2wOrPVEnVhJT_2Kp3KHg3QTk20KXc-PdhDfpthIjM_NdTB1yElVEHaGOEYD9HU8KqopwW_8Zj-C9MEaAauhWBbIgS-WBmsrqRL6zRIKlWG1nIgCkLkugfJvCoB1So2FQp_iJTkRMFzK6g) -## **Subsequent evidence from structural biology** +## **Evidências subsequentes da biologia estrutural** -In CASP14, AlphaFold2 succeeded in predicting the structures of dozens of proteins. However, there are millions of proteins in nature. Hence subsequent experimenters have subjected the software to further validation. +Em CASP14, AlphaFold2 obteve sucesso ao prever as estruturas de dezenas de proteínas. No entanto, existem milhões de proteínas na natureza. Por isso, pesquisadores experimentalistas subsequentes submeteram o software a validação adicional. -Structural biology experiments demonstrate that AlphaFold2 structures (or well-defined parts of the predicted structures, like protein domains) work well as search models for molecular replacement in X-ray crystallography ([Barbarin-Bocahu and Graille, 2022](https://doi.org/10.1107/S2059798322002157); [McCoy et al., 2022](https://doi.org/10.1107/S2059798321012122); [Millán et al., 2021](https://doi.org/10.1002/prot.26214)). This implies the AlphaFold2 structures closely resemble the protein crystal structures. +Experimentos de biologia estrutural demonstram que as estruturas AlphaFold2 (ou partes bem definidas das estruturas previstas, como domínios proteicos) funcionam bem como modelos de busca para substituição molecular em cristalografia de raios X ([Barbarin-Bocahu and Graille, 2022](https://doi.org/10.1107/S2059798322002157); [McCoy et al., 2022](https://doi.org/10.1107/S2059798321012122); [Millán et al., 2021](https://doi.org/10.1002/prot.26214)). Isso implica que as estruturas AlphaFold2 se assemelham muito às estruturas cristalinas de proteínas. -AlphaFold2 structures fit well into experimental cryo-EM electron density maps ([Chojnowski, 2022](https://doi.org/10.1107/s2059798322005009); [Giri et al., 2023](https://doi.org/10.1016/j.sbi.2023.102536)). This again suggests a good match between structure predictions and the experimental data. +As estruturas AlphaFold2 se encaixam bem em mapas experimentais de densidade eletrônica cryo-EM ([Chojnowski, 2022](https://doi.org/10.1107/s2059798322005009); [Giri et al., 2023](https://doi.org/10.1016/j.sbi.2023.102536)). Isso novamente sugere uma boa correspondência entre as previsões estruturais e os dados experimentais. -AlphaFold2 structures are still a good fit when proteins are in solution, as opposed to crystallised. Using AlphaFold2 models to interpret nuclear magnetic resonance (NMR) data obtained in solution suggested an excellent fit in the vast majority of the cases ([Fowler and Williamson, 2022](https://doi.org/10.1016/j.str.2022.04.005); [Tejero et al., 2022](https://doi.org/10.3389/fmolb.2022.877000)). Interestingly, this indicates that AlphaFold2 models are not that biassed towards predicting a crystal state, despite AlphaFold2 mainly having been trained on data derived from protein crystals. +As estruturas AlphaFold2 ainda se encaixam bem quando as proteínas estão em solução, ao contrário de cristalizadas. O uso de modelos AlphaFold2 para interpretar dados de ressonância magnética nuclear (RMN) obtidos em solução sugeriu um excelente ajuste na grande maioria dos casos ([Fowler and Williamson, 2022](https://doi.org/10.1016/j.str.2022.04.005); [Tejero et al., 2022](https://doi.org/10.3389/fmolb.2022.877000)). Curiosamente, isso indica que os modelos AlphaFold2 não são tão tendenciosos para prever um estado cristalino, apesar de o AlphaFold2 ter sido treinado principalmente com dados derivados de cristais de proteína. @@ -52,10 +52,10 @@ AlphaFold2 structures are still a good fit when proteins are in solution, as opp -##### Figure 10. Specialized acyl carrier protein protein +##### Figura 10. Proteína especializada de proteína transportadora de acilo -Notably, AlphaFold’s prediction (AlphaFold ID: [AF-Q6N882-F1](https://alphafold.ebi.ac.uk/entry/Q6N882)) demonstrates a closer match to the NMR structure (green, PDB ID: [2LPK](https://doi.org/10.2210/pdb2lpk/pdb)) than the corresponding X-ray crystal structure (grey, PDB ID: [3LMO](https://doi.org/10.2210/pdb3lmo/pdb)) ([Tejero et al., 2022](https://doi.org/10.3389/fmolb.2022.877000)) +Notavelmente, a predição do AlphaFold (AlphaFold ID: [AF-Q6N882-F1](https://alphafold.ebi.ac.uk/entry/Q6N882)) demonstra uma correspondência mais próxima à estrutura da RMN (verde, PDB ID: [2LPK](https://doi.org/10.2210/pdb2lpk/pdb)) o que à estrutura cristalina correspondente de raios X (cinza, PDB ID: [3LMO](https://doi.org/10.2210/pdb3lmo/pdb)) ([Tejero et al., 2022](https://doi.org/10.3389/fmolb.2022.877000)) -Cross-linking mass-spectrometry experiments showed that the majority of AlphaFold2 structure predictions were correct for both single protein chains and protein-protein complexes *in situ* ([Bartolec et al., 2023](https://doi.org/10.1073/pnas.2219418120); [McCafferty et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s42003-023-04773-7)). +Experimentos de espectrometria de massa de reticulação mostraram que a maioria das previsões estruturais do AlphaFold2 estava correta tanto para cadeias proteicas individuais quanto para complexos proteína-proteína *in situ* ([Bartolec et al., 2023](https://doi.org/10.1073/pnas.2219418120); [McCafferty et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s42003-023-04773-7)). -Taken together, these data validate AlphaFold2’s accuracy. They also suggest that AlphaFold2 models can be useful for a variety of research applications. +Juntos, esses dados validam a precisão do AlphaFold2. Eles também sugerem que os modelos AlphaFold2 podem ser úteis para uma variedade de aplicações de pesquisa. From 5bc51bf984cb0ca9bf6430e97dd508ab4f28c056 Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Wed, 24 Jun 2026 09:34:01 -0300 Subject: [PATCH 11/34] Translated: 020-how-accurate-are-alphafold-structure-predictions --- ...ate-are-alphafold-structure-predictions.md | 28 +++++++++---------- 1 file changed, 14 insertions(+), 14 deletions(-) diff --git a/020-validation-and-impact/020-how-accurate-are-alphafold-structure-predictions.md b/020-validation-and-impact/020-how-accurate-are-alphafold-structure-predictions.md index 20774ae..f4a31db 100644 --- a/020-validation-and-impact/020-how-accurate-are-alphafold-structure-predictions.md +++ b/020-validation-and-impact/020-how-accurate-are-alphafold-structure-predictions.md @@ -1,23 +1,23 @@ --- layout: default -title: How accurate are AlphaFold 2 structure predictions? +title: Quão precisas são as previsões de estrutura do AlphaFold 2? --- -# How accurate are AlphaFold 2 structure predictions? +# Quão precisas são as previsões de estrutura do AlphaFold 2? -**High-confidence regions of AlphaFold2 structure predictions are usually very close to the experimental structures, and therefore very useful in designing downstream experiments. However, low-confidence regions may deviate substantially. AlphaFold2 gets the fold and majority of the side chain positions right, but if you are interested in the features that require atomic precision, like understanding the fine details of catalysis, AlphaFold2 may not be able to match such requirements.** +**Regiões de alta confiança das previsões de estruturas AlphaFold2 geralmente são muito próximas das estruturas experimentais e, portanto, muito úteis no projeto de experimentos downstream. No entanto, regiões de baixa confiança podem apresentar desvios substanciais. O AlphaFold2 acerta o dobramento e a maioria das posições das cadeias laterais, mas, para características que exigem precisão atômica, como compreender os detalhes finos da catálise, o AlphaFold2 pode não atender a tais requisitos.** -## **Measuring accuracy using RMSD** +## **Medição de precisão usando RMSD** -Structural biologists have extensively analysed the match between AlphaFold2 structure predictions and experimentally-derived protein structures. The AlphaFold-experiment match can be compared to the match between different experimental structures for the same protein, the latter serving as a baseline. +Biólogos estruturais analisaram extensivamente a correspondência entre as previsões de estruturas do AlphaFold2 e as estruturas de proteínas derivadas experimentalmente. A correspondência do experimento AlphaFold pode ser comparada à correspondência entre diferentes estruturas experimentais para a mesma proteína, esta última servindo como linha de base. -To compare predicted and experimental structures, researchers use the root mean square deviation (RMSD). This is a measure of the average distance (or deviation) between corresponding atoms when two similar structures are superimposed. A smaller RMSD means a better match. Two identical structures would have an RMSD of 0 Ångströms (Å). An RMSD bigger than 2-3 Å suggests that the structures are substantially different. +Para comparar estruturas previstas e experimentais, os pesquisadores utilizam o desvio quadrático médio (RMSD). Isso é uma medida da distância média (ou desvio) entre átomos correspondentes quando duas estruturas semelhantes são sobrepostas. Um RMSD menor significa uma correspondência melhor. Duas estruturas idênticas teriam um RMSD de 0 Ångströms (Å). Um RMSD maior que 2-3 Å sugere que as estruturas são substancialmente diferentes. -The median RMSD between different experimental structures of the same protein is 0.6 Å, while it is 1 Å for the AlphaFold models and experimental structures. This is a very good match and indicates that the overall folds predicted by AlphaFold2 are usually correct. +A mediana RMSD entre diferentes estruturas experimentais da mesma proteína é 0,6 Å, enquanto é 1 Å para os modelos AlphaFold e estruturas experimentais. Essa é uma correspondência muito boa e indica que as dobras gerais previstas pelo AlphaFold2 geralmente estão corretas. -Furthermore, for high-confidence parts of the AlphaFold structure predictions (explained later in [“Inputs and Outputs”](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/inputs-and-outputs/)), the median RMSD is 0.6 Å: on par with the experimental structures. However, for low-confidence parts it may go up to 2 Å and higher. This means low-confidence regions of AlphaFold2 structure predictions may deviate substantially from the experimental structures ([Terwilliger et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s41592-023-02087-4)). +Além disso, para partes de alta confiança das previsões de estrutura AlphaFold (explicadas mais adiante em [“Entradas e Saídas”](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/inputs-and-outputs/)), a mediana RMSD é 0,6 Å: equivalente às estruturas experimentais. No entanto, para peças de baixa confiança, pode chegar até 2 Å ou mais. Isso significa que regiões de baixa confiança das previsões de estruturas AlphaFold2 podem apresentar desvios substanciais das estruturas experimentais ([Terwilliger et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s41592-023-02087-4)). -Of the side chains predicted by AlphaFold2, 7% are not compatible with the experimental data. Nevertheless, 93% of the side chains are roughly correct, and 80% show a perfect fit. Analogous data for the experimental structures gives 98% of the side chains being roughly correct and 94% being perfect fit ([Terwilliger et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s41592-023-02087-4)). Overall, AlphaFold2 gets the vast majority of the side chains right, but is marginally less reliable than experimental structures. Please note that this statistic can’t be extended to the disordered protein segments and parts of the structure modelled with low confidence. Conformations of amino acid side chains in the disordered and low-confidence regions are mostly random. +Das cadeias laterais previstas pelo AlphaFold2, 7% não são compatíveis com os dados experimentais. No entanto, 93% das cadeias laterais estão aproximadamente corretas, e 80% apresentam um encaixe perfeito. Dados análogos para as estruturas experimentais indicam que 98% das cadeias laterais são aproximadamente corretas e 94% são perfeitas ([Terwilliger et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s41592-023-02087-4)). No geral, o AlphaFold2 acerta na grande maioria das cadeias laterais, mas é marginalmente menos confiável do que estruturas experimentais. Por favor, note que essa estatística não pode ser estendida aos segmentos e partes desordenadas da proteína modelados com baixa confiança. As conformações das cadeias laterais de aminoácidos nas regiões desordenadas e de baixa confiança são em sua maioria aleatórias. @@ -30,12 +30,12 @@ Of the side chains predicted by AlphaFold2, 7% are not compatible with the exper -##### Figure 11. Phenylalanine hydroxylase +##### Figure 11. Fenilalanina hidroxilase. -While overall structural alignment is evident, several side chains (the smaller, branching structures extending from the main protein backbone) in the AlphaFold model ([AF-Q818B4-F1](https://alphafold.ebi.ac.uk/entry/Q818B4)) are positioned incorrectly compared to those in the deposited model (grey, PDB ID: [7VGM](https://doi.org/10.2210/pdb7VGM/pdb)) +Embora o alinhamento estrutural geral seja evidente, várias cadeias laterais (as estruturas menores e ramificadas que se estendem a partir da principal espinha dorsal da proteína) no modelo AlphaFold ([AF-Q818B4-F1](https://alphafold.ebi.ac.uk/entry/Q818B4)) estão posicionadas incorretamente em comparação com as do modelo depositado (cinza, PDB ID: [7VGM](https://doi.org/10.2210/pdb7VGM/pdb)) -Low-confidence regions of a predicted structure often correspond to intrinsically-disordered regions. However, sometimes it may indicate that AlphaFold2 doesn’t have enough information to confidently predict this structure. +Regiões de baixa confiança de uma estrutura prevista frequentemente correspondem a regiões intrinsecamente desordenadas. No entanto, às vezes isso pode indicar que o AlphaFold2 não possui informações suficientes para prever essa estrutura com confiança. -An issue arises when predicting the structures of proteins that contain several domains connected by flexible linkers. Such domains likely don’t have well-defined relative positions, even in cells, or they may only adopt well-defined positions in the context of a large protein-protein complex. In these instances, AlphaFold2 will predict the structures of the individual domains accurately and confidently, but the relative positions of the domains will be essentially random – mirroring their behaviour in real life. This will be reflected in poor scores on another confidence metric called predicted aligned error (PAE) (see section “[Inputs and Outputs](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/inputs-and-outputs/)“). It would be unwise to draw any biological conclusions from the predicted relative positions of such domains. +Um problema pode surgir ao prever as estruturas de proteínas que contêm vários domínios conectados por ligações flexíveis. Tais domínios provavelmente não possuem posições relativas bem definidas, mesmo nas células, ou podem apenas adotar posições bem definidas no contexto de um grande complexo proteína-proteína. Nesses casos, o AlphaFold2 prevê as estruturas dos domínios individuais com precisão e confiança, mas as posições relativas dos domínios serão essencialmente aleatórias – refletindo seu comportamento na vida real. Isso será refletido em notas baixas em outra métrica de confiança chamada erro alinhado previsto (predicted aligned error/PAE) (veja a seção “[Entradas e Saídas](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/inputs-and-outputs/)“). Seria imprudente tirar quaisquer conclusões biológicas a partir das posições relativas previstas desses domínios. -This is especially true for membrane proteins: AlphaFold2 is not aware of the membrane plane, so it may assign domains to positions that in reality would clash with the membrane. Again, uncertainty in the orientations of the domains is usually reflected in the PAE when visualised as a plot. +Isso é especialmente verdadeiro para proteínas de membrana: AlphaFold2 não tem informações do plano da membrana, então pode atribuir domínios a posições que, na realidade, colidiriam com a membrana. Novamente, a incerteza nas orientações dos domínios geralmente se reflete na PAE quando visualizada como um gráfico. From 4fa4541c27c7904ae16960587a01ea5e13c27b91 Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Wed, 24 Jun 2026 09:39:38 -0300 Subject: [PATCH 12/34] Translated 030-how-is-alphafold-used-by-scientists.md --- ...030-how-is-alphafold-used-by-scientists.md | 43 ++++++++++--------- 1 file changed, 22 insertions(+), 21 deletions(-) diff --git a/020-validation-and-impact/030-how-is-alphafold-used-by-scientists.md b/020-validation-and-impact/030-how-is-alphafold-used-by-scientists.md index cc9c2f4..1d4573f 100644 --- a/020-validation-and-impact/030-how-is-alphafold-used-by-scientists.md +++ b/020-validation-and-impact/030-how-is-alphafold-used-by-scientists.md @@ -1,17 +1,17 @@ --- layout: default -title: How is AlphaFold 2 used by scientists? +title: Como o AlphaFold 2 é usado por cientistas? --- -# How is AlphaFold 2 used by scientists? +# Como o AlphaFold 2 é usado por cientistas? -**AlphaFold2 has been used in a wide range of research applications, with impressive results. AlphaFold2 is not intended as a rival to experimental methods. Instead, the starting point provided by AlphaFold2 is facilitating experimental structure determination, assisting with interpretation of low-resolution structural data, and accelerating structural studies. Also, AlphaFold2 can provide testable hypotheses that guide biochemical and cell biology experiments.** +**O AlphaFold2 tem sido utilizado em uma ampla gama de aplicações de pesquisa, com resultados impressionantes. AlphaFold2 não foi concebido como um rival dos métodos experimentais. Em vez disso, o ponto de partida fornecido pelo AlphaFold2 é facilitar a determinação experimental da estrutura, auxiliar na interpretação de dados estruturais de baixa resolução e acelerar estudos estruturais. Além disso, o AlphaFold2 pode fornecer hipóteses testáveis que orientam experimentos bioquímicos e de biologia celular.** -## **Structural biology** +## **Biologia estrutural** -Structural biology has been the research field most impacted by AlphaFold2. Predicted protein structures have been used to enhance or fill in experimental structures obtained by techniques like X-ray crystallography, cryo-EM and NMR spectroscopy. Structures from AlphaFold2 have been instrumental for X-ray crystallography studies, serving as a valuable starting point in the process (helping to solve the [phase problem](https://en.wikipedia.org/wiki/Phase_problem) via [molecular replacement](https://en.wikipedia.org/wiki/Molecular_replacement)). +A biologia estrutural tem sido o campo de pesquisa mais impactado pelo AlphaFold2. Estruturas proteicas previstas foram usadas para aprimorar ou preencher estruturas experimentais obtidas por técnicas como cristalografia de raios X, crio-EM e espectroscopia de RMN. Estruturas do AlphaFold2 foram fundamentais para estudos de cristalografia de raios X, servindo como um ponto de partida valioso no processo (ajudando a resolver o [problema de fase](https://en.wikipedia.org/wiki/Phase_problem) por meio da [substituição molecular](https://en.wikipedia.org/wiki/Molecular_replacement)). -AlphaFold2 has enabled researchers to describe the structures of very large protein complexes. One example is the nuclear pore complex, which lines the nucleus of eukaryotic cells and contains around 1000 nucleoporin proteins of about 30 types. Analyses incorporating AlphaFold have now resolved about 90% of the human nuclear pore complex ([Mosalaganti et al., 2022](https://doi.org/10.1126/science.abm9506)). Similarly, AlphaFold2 was instrumental in resolving the structure of Mce1, a protein used by the tuberculosis bacterium to scavenge nutrients from host cells ([Chen et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s41586-023-06366-0)). +AlphaFold2 permitiu que pesquisadores descrevessem as estruturas de complexos proteicos muito grandes. Um exemplo é o complexo de poros nucleares, que reveste o núcleo das células eucarióticas e contém cerca de 1000 proteínas nucleoporinas de cerca de 30 tipos. Análises que incorporam AlphaFold já resolveram cerca de 90% do complexo de poros nucleares humanos ([Mosalaganti et al., 2022](https://doi.org/10.1126/science.abm9506)). De forma semelhante, o AlphaFold2 foi fundamental na resolução da estrutura do Mce1, uma proteína usada pela bactéria da tuberculose para extrair nutrientes das células hospedeiras([Chen et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s41586-023-06366-0)). @@ -24,37 +24,38 @@ AlphaFold2 has enabled researchers to describe the structures of very large prot -##### Figure 12. Human nuclear pore complex (dilated) (PDB ID: [7R5J](https://www.wwpdb.org/pdb?id=pdb_00007r5j)) +##### Figura 12. Complexo de poros nucleares humanos (dilatado) (PDB ID: [7R5J](https://www.wwpdb.org/pdb?id=pdb_00007r5j)) -AlphaFold2 was used to resolve structures of individual nucleoporin proteins [(Mosalaganti et al., 2022)](https://doi.org/10.1126/science.abm9506). +AlphaFold2 foi usado para resolver estruturas de proteínas individuais de nucleoporinas [(Mosalaganti et al., 2022)](https://doi.org/10.1126/science.abm9506). -AlphaFold2 predictions have demonstrated great synergy with cross-linking mass-spectrometry (XL-MS). Predicted structures have helped interpret and make sense of distances obtained with this method. XL-MS distances, in turn, provide experimental validation of the predicted models, including predictions for protein-protein complexes. In one study, AlphaFold2 and XL-MS were used to identify the structures and positions of intracellular proteins in the cilia of *Tetrahymena thermophila* ([McCafferty et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s42003-023-04773-7)). A similar two-pronged approach combining AlphaFold2 and XL-MS revealed protein-protein interactions in human cells, including “28,910 unique residue pairs captured across 4,084 unique human proteins and 2,110 unique protein-protein interactions” ([Bartolec et al., 2023](https://doi.org/10.1073/pnas.2219418120)). +As previsões do AlphaFold2 demonstraram grande sinergia com a espectrometria de massa de reticulação cruzada (cross-linking mass-spectrometry - XL-MS). Estruturas previstas ajudaram a interpretar e dar sentido às distâncias obtidas com esse método. As distâncias XL-MS, por sua vez, fornecem validação experimental dos modelos previstos, incluindo previsões para complexos proteína-proteína. Em um estudo, AlphaFold2 e XL-MS foram usados para identificar as estruturas e posições de proteínas intracelulares nos cílios de *Tetrahymena thermophila* ([McCafferty et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s42003-023-04773-7)). Uma abordagem semelhante de duas frentes, combinando AlphaFold2 e XL-MS, revelou interações proteína-proteína em células humanas, incluindo "28.910 pares únicos de resíduos capturados em 4.084 proteínas humanas únicas e 2.110 interações únicas proteína-proteína" ([Bartolec et al., 2023](https://doi.org/10.1073/pnas.2219418120)). -## **Using AlphaFold2 structure predictions to guide molecular and cell biology** +## **Uso de previsões estruturais do AlphaFold2 para orientar a biologia molecular e celular** -AlphaFold2 is proving particularly valuable in guiding mutational analyses. It is also helping scientists generate and test hypotheses about where and how a protein might interact with other proteins or molecules. +O AlphaFold2 está se mostrando particularmente valioso para orientar análises mutacionais. Também está ajudando os cientistas a gerar e testar hipóteses sobre onde e como uma proteína pode interagir com outras proteínas ou moléculas. -When searching for proteins that might perform a desirable function, AlphaFold2 has a role to play in conducting early, low-cost assessments. One such challenge is identifying enzymes that can break down poly(ethylene terephthalate) (PET), a widely-used plastic. Researchers used AlphaFold2 to help them identify 74 potential PET-degrading enzymes and to characterise their 3D structure and mechanisms ([Erickson et al., 2022](https://doi.org/10.1038/s41467-022-35237-x)). +Ao buscar proteínas que possam desempenhar uma função desejável, o AlphaFold2 tem um papel na realização de avaliações precoces e de baixo custo. Um desses desafios é identificar enzimas capazes de decompor o poli(etilene tereftalato) (PET), um plástico amplamente utilizado. Pesquisadores usaram AlphaFold2 para ajudá-los a identificar 74 potenciais enzimas degradadoras de PET e para caracterizar sua estrutura e mecanismos 3D ([Erickson et al., 2022](https://doi.org/10.1038/s41467-022-35237-x)). -AlphaFold2 predicted structures are being used to propose mechanisms of protein action, which are crucial for early-stage biomedical research. For instance, mutations in the human protein PINK1 cause autosomal recessive early onset Parkinson’s disease. Researchers used AlphaFold2 to predict the structure of PINK1. This provided evidence that human PINK1 uses the same mechanism as insect PINK1, which is better characterised both structurally and functionally. The human pathogenic mutations could then be analysed in the context of the protein’s structure ([Gan et al., 2021](https://doi.org/10.1038/s41586-021-04340-2)). +Estruturas previstas pelo AlphaFold2 estão sendo usadas para propor mecanismos de ação proteica, cruciais para pesquisas biomédicas em estágio inicial. Por exemplo, mutações na proteína humana PINK1 causam a doença de Parkinson autossômica recessiva precoce. Pesquisadores usaram o AlphaFold2 para prever a estrutura do PINK1. Isso forneceu evidências de que o PINK1 humano utiliza o mesmo mecanismo do inseto PINK1, que é melhor caracterizado tanto estrutural quanto funcionalmente. As mutações patogênicas humanas poderiam então ser analisadas no contexto da estrutura da proteína ([Gan et al., 2021](https://doi.org/10.1038/s41586-021-04340-2)). -It has also proved possible to use AlphaFold2 to predict protein-protein interactions, which are central to many cellular functions. A study in yeast identified 106 protein assemblies that were previously unknown, and a further 806 that had not been structurally characterised ([Humphreys et al., 2021](https://doi.org/10.1126/science.abm4805)). Another study used AlphaFold-Multimer to identify the mechanism of action of the replication factor DONSON. A small in silico screen for DONSON interactors suggested that DONSON catalyses the final step in assembly of the replicative CMG helicase (delivery of the helicase co-factor GINS), a model that was confirmed using structure-function analysis. This study showed that AlphaFold-Multimer can identify new, functionally-relevant protein-protein interactions. ([Lim et al., 2023](https://doi.org/10.1126/science.adi3448)). +Também se mostrou possível usar AlphaFold2 para prever interações proteína-proteína, que são centrais para muitas funções celulares. Um estudo em leveduras identificou 106 conjuntos proteicos que eram desconhecidos anteriormente, e outros 806 que não haviam sido caracterizados estruturalmente ([Humphreys et al., 2021](https://doi.org/10.1126/science.abm4805)). Outro estudo utilizou o AlphaFold-Multimer para identificar o mecanismo de ação do fator de replicação DONSON. Uma pequena tela in silico para interatores DONSON sugeriu que o DONSON catalisa a etapa final na montagem da helicase replicativa CMG (entrega do cofator helicase GINS), um modelo que foi confirmado usando análise estrutura-função. Este estudo mostrou que o AlphaFold-Multimer pode identificar novas interações proteína-proteína funcionalmente relevantes ([Lim et al., 2023](https://doi.org/10.1126/science.adi3448)). -## **Protein engineering and design** +## **Engenharia de proteínas e design** -AlphaFold2 can be the starting point for protein engineering and design. One group re-engineered a molecular “syringe”, used in nature by bacteria, to deliver therapeutic proteins into human cells. No experimental structural information was available for the syringe “tip”, so AlphaFold2 was used to guide the engineering ([Kreitz et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s41586-023-05870-7)). +AlphaFold2 pode ser o ponto de partida para engenharia e design de proteínas. Um grupo reengenheirou uma "seringa" molecular, usada na natureza por bactérias, para entregar proteínas terapêuticas às células humanas. Não havia informações estruturais experimentais disponíveis para a "ponta" da seringa, então o AlphaFold2 foi usado para orientar a engenharia ([Kreitz et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s41586-023-05870-7)). -Another group used AlphaFold2 to “hallucinate” symmetric protein assemblies that did not exist in nature. The team then created ten of these artificial protein assemblies and showed that their experimentally-determined structures matched those predicted by AlphaFold2 with an average RMSD of 0.6 Å ([Wicky et al., 2022](https://doi.org/10.1126/science.add1964)). +Outro grupo usou AlphaFold2 para "alucinar" conjuntos proteicos simétricos que não existiam na natureza. A equipe então criou dez dessas assemblagens proteicas artificiais e mostrou que suas estruturas experimentalmente determinadas correspondiam às previstas pelo AlphaFold2 com uma média de RMSD de 0,6 Å ([Wicky et al., 2022](https://doi.org/10.1126/science.add1964)). -AlphaFold2 has also been used to validate engineered variants of proteins. For instance, one group is creating proteins to capture solar energy. They designed a protein maquette to recreate a compact photosynthetic reaction, and used AlphaFold2 to verify its structure ([Ennist et al., 2022](https://doi.org/10.3389/fmolb.2022.997295)). +AlphaFold2 também tem sido usado para validar variantes modificadas de proteínas. Por exemplo, um grupo está criando proteínas para capturar energia solar. Eles projetaram uma maquete proteica para recriar uma reação fotossintética compacta e usaram AlphaFold2 para verificar sua estrutura ([Ennist et al., 2022](https://doi.org/10.3389/fmolb.2022.997295)). --- -For more ways to use AlphaFold2 predicted structures to help tackle fundamental biological questions, see section “[Advanced modelling and applications of predicted protein structures](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/advanced-modeling-and-applications-of-predicted-protein-structures/)“. +Para mais formas de usar estruturas previstas AlphaFold2 para ajudar a abordar questões biológicas fundamentais, veja a seção “[Modelagem avançada e aplicações de estruturas proteicas previstas](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/advanced-modeling-and-applications-of-predicted-protein-structures/)“. -Dive deeper into the science and see how AlphaFold is transforming research on the Google DeepMind blog: [AlphaFold: a solution to a 50-year-old grand challenge in biology](https://www.deepmind.com/blog/alphafold-a-solution-to-a-50-year-old-grand-challenge-in-biology). +Mergulhe mais fundo na ciência e veja como o AlphaFold está transformando pesquisas no blog do Google DeepMind: AlphaFold: [uma solução para um grande desafio de 50 anos na biologia](https://www.deepmind.com/blog/alphafold-a-solution-to-a-50-year-old-grand-challenge-in-biology). + +Assista aos vídeos desta playlist para descobrir como os cientistas estão usando o AlphaFold2 para impulsionar suas pesquisas. -Watch the videos in this playlist to discover how scientists are using AlphaFold2 to fuel their research. Unfolded: Meet the scientists using AlphaFold From 95f5271081a4e227ae7b6ae34ca509565fe26b42 Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Wed, 24 Jun 2026 09:41:40 -0300 Subject: [PATCH 13/34] Translate 010-plddt-understanding-local-confidence --- ...10-plddt-understanding-local-confidence.md | 61 ++++++++++--------- 1 file changed, 31 insertions(+), 30 deletions(-) diff --git a/030-inputs-and-outputs/020-evaluating-alphafolds-predicted-structures-using-confidence-scores/010-plddt-understanding-local-confidence.md b/030-inputs-and-outputs/020-evaluating-alphafolds-predicted-structures-using-confidence-scores/010-plddt-understanding-local-confidence.md index cf908ce..8dfae3c 100644 --- a/030-inputs-and-outputs/020-evaluating-alphafolds-predicted-structures-using-confidence-scores/010-plddt-understanding-local-confidence.md +++ b/030-inputs-and-outputs/020-evaluating-alphafolds-predicted-structures-using-confidence-scores/010-plddt-understanding-local-confidence.md @@ -1,30 +1,30 @@ --- layout: default -title: 'pLDDT: Understanding local confidence' +title: 'pLDDT: Compreendendo a confiança local' --- -# pLDDT: Understanding local confidence +# pLDDT: Compreendendo a confiança local -The predicted local distance difference test (pLDDT) is a per-residue measure of local confidence. It is scaled from 0 to 100, with higher scores indicating higher confidence and usually a more accurate prediction. +O teste de diferença local de distância previsto (predicted local distance difference test/pLDDT) é uma medida por resíduo da confiança local. Ele é escalado de 0 a 100, com pontuações mais altas indicando maior confiança e geralmente uma predição mais precisa. -pLDDT measures confidence in the local structure, estimating how well the prediction would agree with an experimental structure. It is based on the local distance difference test Cα ([lDDT-Cα](https://academic.oup.com/bioinformatics/article/29/21/2722/195896?login=true)), which is a score that does not rely on superposition but assesses the correctness of the local distances ([Mariani et al., 2013](https://doi.org/10.1093/bioinformatics/btt473)). +A pLDDT mede a confiança na estrutura local, avaliando em que medida a predição estaria de acordo com uma estrutura obtida experimentalmente. Ele é baseado no teste de diferença de distância local Cα (local distance difference test [lDDT-Cα](https://academic.oup.com/bioinformatics/article/29/21/2722/195896?login=true)), que é uma pontuação que não depende da superposição, mas avalia a correção das distâncias locais ([Mariani et al., 2013](https://doi.org/10.1093/bioinformatics/btt473)). -On this basis, a pLDDT above 90 would be taken as the highest accuracy category, in which both the backbone and side chains are typically predicted with high accuracy. In contrast, a pLDDT above 70 usually corresponds to a correct backbone prediction with misplacement of some side chains. +Com base nisso, um pLDDT acima de 90 seria considerado a categoria de maior precisão, na qual tanto a cadeia dorsal quanto a cadeia lateral são tipicamente previstas com alta precisão. Em contraste, um pLDDT acima de 70 geralmente corresponde a uma predição correta da espinha dorsal com deslocamento de algumas cadeias laterais. -The pLDDT score can vary significantly along a protein chain. This means AlphaFold2 can be very confident in the structure of some parts of the protein, but less confident in other regions. This gives users an indication of which parts of the predicted structure may be reliable and which are unlikely to be ([Guo et al., 2022](https://doi.org/10.1038/s41598-022-14382-9)). +A pontuação de pLDDT pode variar significativamente ao longo de uma cadeia proteica. Isso significa que o AlphaFold2 pode ter muita confiança na estrutura de algumas partes da proteína, mas menos confiante em outras regiões. Isso dá aos usuários uma indicação de quais partes da estrutura prevista podem ser confiáveis e quais são improváveis ([Guo et al., 2022](https://doi.org/10.1038/s41598-022-14382-9)). ![](https://ftp.ebi.ac.uk/pub/training/2024/On-demand/pLDDT_fixed.gif) -Figure 14. Sample pLDDT (predicted Local Distance Difference Test) for a predicted protein structure. Different colours indicate AlphaFold2’s level of confidence in its prediction (see key). +Figura 14. Amostra pLDDT (Teste de Diferença Local de Distância previsto/predicted Local Distance Difference Test) para uma estrutura proteica prevista. Cores diferentes indicam o nível de confiança do AlphaFold2 em sua predição (ver legenda). -There are two classes of reasons why AlphaFold2 will assign a low confidence to a region of a protein. It may be that that region is naturally highly flexible or intrinsically disordered, in which case it does not have any well-defined structure. Alternatively, the region may have a predictable structure but AlphaFold2 does not have enough information to predict it with confidence. Both scenarios will typically give rise to a pLDDT below 50. +Existem duas classes de razões pelas quais o AlphaFold2 atribui baixa confiança a uma região de uma proteína. Pode ser que essa região seja naturalmente altamente flexível ou intrinsecamente desordenada, caso em que não possua nenhuma estrutura bem definida. Alternativamente, a região pode ter uma estrutura previsível, mas o AlphaFold2 não possui informações suficientes para prevê-la com confiança. Ambos os cenários normalmente geram um pLDDT abaixo de 50. -Notably, AlphaFold2 may be very confident in the structure of a globular domain of a protein, but less confident in the structure of the linkers between domains. This is because AlphaFold2 has more information to work with when predicting the structure of globular domains. These domains are typically conserved, i.e. they have changed less over evolutionary time. In contrast, linkers are more likely to be naturally variable, less structured and more flexible. There is no way to predict specific structures for such naturally-unstructured regions, so AlphaFold2 assigns its predictions a low confidence. +Notavelmente, o AlphaFold2 pode estar muito confiante na estrutura de um domínio globular de uma proteína, mas menos confiante na estrutura dos ligadores entre domínios. Isso ocorre porque o AlphaFold2 tem mais informações para trabalhar ao prever a estrutura dos domínios globulares. Esses domínios são tipicamente conservados, ou seja, mudaram menos ao longo do tempo evolutivo. Em contraste, os conectores têm mais probabilidade de serem naturalmente variáveis, menos estruturados e mais flexíveis. Não há como prever estruturas específicas para regiões naturalmente não estruturadas, então o AlphaFold2 atribui às suas previsões uma confiança baixa. -Most intrinsically disordered regions (IDRs) are always disordered. However, there are some IDRs where the protein lacks a defined structure under physiological conditions in its unbound state, but undergoes binding-induced folding upon interacting with its native macromolecular partner. In these uncommon instances, AlphaFold2 shows a tendency to predict the folded state with high pLDDT scores ([Alderson et al., 2023](https://doi.org/10.1073/pnas.2304302120); [Piovesan et al., 2022](https://doi.org/10.1002/pro.4466)). +A maioria das regiões intrinsecamente desordenadas (intrinsically disordered regions - IDRs) é sempre desordenada. No entanto, existem algumas IDRs em que a proteína não possui uma estrutura definida sob condições fisiológicas em seu estado não ligado, mas passa por dobramento induzido pela ligação ao interagir com seu parceiro macromolecular nativo. Nesses casos incomuns, o AlphaFold2 mostra uma tendência a prever o estado dobrado com altas pontuações de pLDDT ([Alderson et al., 2023](https://doi.org/10.1073/pnas.2304302120); [Piovesan et al., 2022](https://doi.org/10.1002/pro.4466)). -One such example is eukaryotic translation initiation factor 4E-binding protein 2 (4E-BP2, UniProt ID: [Q13542](https://www.uniprot.org/uniprotkb/Q13542/entry)). AlphaFold2 predicts a helical structure with high confidence: in nature, 4E-BP2 only adopts this structure in its bound state (PDB ID: [3AM7](https://www.wwpdb.org/pdb?id=pdb_00003am7)). Note that the bound structure was included in AlphaFold2’s training set, so the program had previously seen it. +Um exemplo disso é a proteína de iniciação de tradução eucariótica 4E (4E-BP2, UniProt ID: [Q13542](https://www.uniprot.org/uniprotkb/Q13542/entry)). AlphaFold2 prevê uma estrutura helicoidal com alta confiança: na natureza, 4E-BP2 adota essa estrutura apenas em seu estado ligado (PDB ID: [3AM7](https://www.wwpdb.org/pdb?id=pdb_00003am7)). Note que a estrutura vinculada estava incluída no conjunto de treinamento do AlphaFold2, então o programa já havia visto isso anteriormente. @@ -36,50 +36,51 @@ One such example is eukaryotic translation initiation factor 4E-binding protein +##### Proteína 2 de ligação ao fator de iniciação da tradução eucariótica 4E (Uniprot ID: [Q13542](https://www.uniprot.org/uniprotkb/Q13542/entry)) -##### Eukaryotic translation initiation factor 4E-binding protein 2 (Uniprot ID: [Q13542](https://www.uniprot.org/uniprotkb/Q13542/entry)) +O AlphaFold prevê uma conformação helicoidal para 4E-BP2 ([AF-Q13542-F1](https://alphafold.ebi.ac.uk/entry/Q13542)) que se assemelha muito ao estado ligado (PDB ID: [3AM7](https://www.wwpdb.org/pdb?id=pdb_00003am7), purple) -AlphaFold predicts a helical conformation for 4E-BP2 ([AF-Q13542-F1](https://alphafold.ebi.ac.uk/entry/Q13542)) which closely resembles the bound state (PDB ID: [3AM7](https://www.wwpdb.org/pdb?id=pdb_00003am7), purple) +Um comportamento semelhante ocorre em IDRs que passam por mudanças conformacionais devido a modificações pós-traducionais. Nesses casos, o AlphaFold2 tende a prever o estado condicionalmente dobrado. -A similar behaviour occurs in IDRs that go through conformational changes due to post-translational modifications. In such instances, AlphaFold2 leans toward predicting the conditionally-folded state. +Por fim, é essencial entender que uma pontuação alta de pLDDT para todos os domínios de uma proteína não significa necessariamente que o AlphaFold2 confie nas posições ou orientações relativas desses domínios. O pLDDT não mede confiança em escalas tão grandes, então uma métrica diferente é necessária. -Finally, it is essential to understand that a high pLDDT score for all domains of a protein does not necessarily mean that AlphaFold2 is confident in the relative positions or orientations of those domains. pLDDT does not measure confidence at such large scales, so a different metric is required. --- -## Test your knowledge +## Teste seu conhecimento -Here’s a short exercise to help you evaluate predicted protein structures based on their pLDDT scores. Let’s see how well you can interpret these scores and make informed decisions about model reliability. +Aqui está um exercício curto para ajudar você a avaliar as estruturas proteicas previstas com base nas pontuações de pLDDT delas. Vamos ver quão bem você consegue interpretar essas pontuações e tomar decisões informadas sobre a confiabilidade do modelo. -Which structure has the best pLDDT score? +Qual estrutura tem a melhor pontuação em pLDDT? -Protein Viewer +Visualizador de Proteínas -##### C-type lectin-like domain family ([AF-Q8IZS7-F1](https://alphafold.ebi.ac.uk/entry/Q8IZS7)) -May function in mediating immune cell-cell interactions +##### Família de domínios tipo lectina C ([AF-Q8IZS7-F1](https://alphafold.ebi.ac.uk/entry/Q8IZS7)) -##### Apical membrane antigen 1 ([AF-Q3S2X4-F1](https://alphafold.ebi.ac.uk/entry/Q3S2X4)) +Pode funcionar na mediação de interações célula-célula imunes -Involved in parasite invasion of erythrocytes +##### Antígeno 1 da membrana apical ([AF-Q3S2X4-F1](https://alphafold.ebi.ac.uk/entry/Q3S2X4)) -##### Chloramphenicol acetyltransferase ([AF-P36883-F1](https://alphafold.ebi.ac.uk/entry/P36883)) +Envolvido na invasão de eritrócitos por parasitas -Responsible for resistance to the antibiotic chloramphenicol +##### Cloranfenicol acetiltransferase ([AF-P36883-F1](https://alphafold.ebi.ac.uk/entry/P36883)) -Very high (pLDDT > 90) +Responsável pela resistência ao antibiótico cloranfenicol -Confident (90 > pLDDT > 70) +Muito alta (pLDDT > 90) -Low (70 > pLDDT > 50) +Confiável (90 > pLDDT > 70) -Very low (pLDDT < 50) +Baixo (70 > pLDDT > 50) -### Check your answers +Muito baixo (pLDDT < 50) + +### Confira suas respostas From fd9345a63b0f200c2964b857d11437679905b344 Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Wed, 24 Jun 2026 09:44:55 -0300 Subject: [PATCH 14/34] Translated 020-index.md --- .../index.md | 8 ++++---- 1 file changed, 4 insertions(+), 4 deletions(-) diff --git a/030-inputs-and-outputs/020-evaluating-alphafolds-predicted-structures-using-confidence-scores/index.md b/030-inputs-and-outputs/020-evaluating-alphafolds-predicted-structures-using-confidence-scores/index.md index 44b759b..0c45f1b 100644 --- a/030-inputs-and-outputs/020-evaluating-alphafolds-predicted-structures-using-confidence-scores/index.md +++ b/030-inputs-and-outputs/020-evaluating-alphafolds-predicted-structures-using-confidence-scores/index.md @@ -1,10 +1,10 @@ --- layout: default -title: 'Evaluating AlphaFold2’s predicted structures using confidence scores' +title: 'Avaliação das estruturas previstas pelo AlphaFold2 utilizando pontuações de confiança' --- -# Evaluating AlphaFold2’s predicted structures using confidence scores +# Avaliação das estruturas previstas pelo AlphaFold2 utilizando pontuações de confiança -In order to hold practical significance, predicted protein structures must be accompanied by reliable measures of confidence. AlphaFold2 returns two confidence measures called pLDDT and PAE. These metrics can be used to identify regions of the predicted structure, and relative positions of different regions, that are more or less reliable. All predicted structures should be interpreted critically and in the light of these confidence scores. +Para terem relevância prática, as estruturas de proteínas previstas devem vir acompanhadas de medidas de confiança confiáveis. O AlphaFold2 fornece duas medidas de confiança denominadas pLDDT e PAE. Essas métricas podem ser utilizadas para identificar regiões da estrutura prevista, assim como as posições relativas entre diferentes regiões, que apresentam maior ou menor confiabilidade. Todas as estruturas previstas devem ser interpretadas de forma crítica e à luz dessas pontuações de confiança. -Continue through the next subsections to learn more about these metrics. +Continue lendo as próximas subseções para saber mais sobre essas métricas. From d7cd39b794dac63b00c19fd8495b7d401f83f9b4 Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Wed, 24 Jun 2026 09:47:00 -0300 Subject: [PATCH 15/34] Translated 010-a-high-level-overview.md --- .../010-a-high-level-overview.md | 36 +++++++++---------- 1 file changed, 18 insertions(+), 18 deletions(-) diff --git a/030-inputs-and-outputs/010-a-high-level-overview.md b/030-inputs-and-outputs/010-a-high-level-overview.md index 1273905..5207c18 100644 --- a/030-inputs-and-outputs/010-a-high-level-overview.md +++ b/030-inputs-and-outputs/010-a-high-level-overview.md @@ -1,44 +1,44 @@ --- layout: default -title: 'AlphaFold2: A high-level overview' +title: 'AlphaFold2: Uma visão geral em alto nível' --- -# AlphaFold2: A high-level overview +# AlphaFold2: Uma visão geral em alto nível -**Users wishing to predict the 3D structure of a protein only need to supply its amino acid sequence. To analyse this, AlphaFold2 uses a multiple sequence alignment (MSA) combining the sequences of multiple related proteins. The software generates a set of pair representations modelling the relationships between every pair of amino acid residues. The software uses the MSA to predict all the pair representations and thus the 3D structure of the protein.** +**Usuários que desejam prever a estrutura 3D de uma proteína só precisam fornecer sua sequência de aminoácidos. Para analisar isso, o AlphaFold2 utiliza um alinhamento de múltiplas sequências (multiple sequence alignment - MSA) que combina as sequências de múltiplas proteínas relacionadas. O software gera um conjunto de representações de pares que modelam as relações entre cada par de resíduos de aminoácidos. O software utiliza o MSA para prever todas as representações de pares e, assim, a estrutura 3D da proteína.** ![](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/wp-content/uploads/sites/259/2024/01/Diagram-1024x576.png) -Figure 13. High-level overview of how AlphaFold2 predicts a protein’s structure from its amino acid sequence. +Figura 13. Visão geral de alto nível de como o AlphaFold2 prevê a estrutura de uma proteína a partir de sua sequência de aminoácidos. -## **The role of multiple sequence alignment (MSA)** +## **O papel do alinhamento múltiplo de sequências (MSA)** -From the user’s perspective, the only input AlphaFold2 needs is protein sequence(s). However, AlphaFold2 works by building a multiple sequence alignment (MSA), in which multiple similar protein sequences are set alongside each other. The MSA is generated by querying several protein sequence databases with the input sequence. +Do ponto de vista do usuário, a única entrada que o AlphaFold2 precisa é a(s) sequência(s) de proteínas. No entanto, o AlphaFold2 funciona construindo um alinhamento de múltiplas sequências (multiple sequence alignment - MSA), no qual múltiplas sequências proteicas semelhantes são colocadas lado a lado. A MSA é gerada consultando vários bancos de dados de sequências proteicas com a sequência de entrada. -The primary input for AlphaFold2’s neural network is then the MSA. AlphaFold2 uses MSAs to compare and analyse the sequences of similar proteins from different organisms. It highlights similarities and differences, which helps understand the evolutionary relationships between the proteins. +A entrada principal para a rede neural do AlphaFold2 é a MSA. AlphaFold2 utiliza MSAs para comparar e analisar sequências de proteínas semelhantes de diferentes organismos. Ele destaca semelhanças e diferenças, o que ajuda a entender as relações evolutivas entre as proteínas. -If two amino acids in a protein are in close contact, mutations in one of them will probably be followed by mutations of the other. This preserves the structure of the protein, and is known as co-evolution or covariation. The opposite is also true: if two regions of a protein are changing and evolving independently from each other, it is likely that they are not in direct contact ([Benner & Gerloff, 1991](https://doi.org/10.1016/0065-2571(91)90012-B); [Göbel et al., 1994](https://doi.org/10.1002/prot.340180402); [Korber et al., 1993](https://doi.org/10.1073%2Fpnas.90.15.7176); [Taylor & Hatrick, 1994](https://doi.org/10.1093/protein/7.3.341)). +Se dois aminoácidos de uma proteína estiverem em contato próximo, mutações em um deles provavelmente serão seguidas por mutações no outro. Isso preserva a estrutura da proteína e é conhecido como coevolução ou covariação. O oposto também é verdadeiro: se duas regiões de uma proteína estão mudando e evoluindo independentemente uma da outra, é provável que elas não estejam em contato direto ([Benner & Gerloff, 1991](https://doi.org/10.1016/0065-2571(91)90012-B); [Göbel et al., 1994](https://doi.org/10.1002/prot.340180402); [Korber et al., 1993](https://doi.org/10.1073%2Fpnas.90.15.7176); [Taylor & Hatrick, 1994](https://doi.org/10.1093/protein/7.3.341)). -A high-quality MSA is essential for AlphaFold2 to produce an accurate prediction of protein structure. A diverse and deep MSA, with hundreds or thousands of sequences in the alignment, will help AlphaFold2 to identify co-evolutionary signals and use them to figure out the protein’s 3D structure. Conversely, a shallow MSA, with only tens of sequences and low variability among them, is the most common reason for failing, non-confident and inaccurate AlphaFold2 predictions. +Um MSA de alta qualidade é essencial para que o AlphaFold2 produza uma predição precisa da estrutura da proteína. Um MSA diverso e profundo, com centenas ou milhares de sequências no alinhamento, ajudará o AlphaFold2 a identificar sinais coevolutivos e usá-los para determinar a estrutura 3D da proteína. Por outro lado, um MSA raso, com apenas dezenas de sequências e baixa variabilidade entre elas, é a razão mais comum para previsões falhadas, pouco confiantes e imprecisas do AlphaFold2. -## **The role of pair representations** +## **O papel das representações de pares** -When AlphaFold predicts the 3D structure of a protein, it creates a set of “pair representations”. Every pair of amino acid residues in the protein, no matter how distant, is represented separately. This enables the software to encode the co-evolutionary relationships between them based on the MSA. This information can ultimately be interpreted as the relative positions of amino acid residues and distances between them. +Quando o AlphaFold prevê a estrutura 3D de uma proteína, ele cria um conjunto de "representações de pares". Cada par de resíduos de aminoácidos na proteína, por mais distantes que sejam, é representado separadamente. Isso permite que o software codifique as relações coevolutivas entre eles com base no MSA. Essas informações podem ser interpretadas, em última análise, como as posições relativas dos resíduos de aminoácidos e as distâncias entre eles. -AlphaFold2 uses a neural network called Evoformer. This interprets and updates both the MSA and the pair representations. The important aspect of this network is the continuous flow of information between the MSA and the pair representations. This enables reasoning about spatial and evolutionary relationships, which refines the structural hypothesis. +AlphaFold2 utiliza uma rede neural chamada Evoformer. Isso interpreta e atualiza tanto a MSA quanto às representações do par. O aspecto importante desta rede é o fluxo contínuo de informações entre o MSA e as representações de pares. Isso permite raciocinar sobre relações espaciais e evolutivas, o que refina a hipótese estrutural. -If available, AlphaFold2 can use supplied protein structures (e.g. structures derived from experiment) as templates. However, AlphaFold2 tends to ignore such templates if there is enough information coming from the MSA. +Se disponível, o AlphaFold2 pode usar estruturas proteicas fornecidas (por exemplo, estruturas derivadas de experimentos) como modelos. No entanto, o AlphaFold2 tende a ignorar esses modelos se houver informações suficientes vindas do MSA. -## **How do we get a structure?** +## **Como conseguimos uma estrutura?** -AlphaFold2’s structure module takes both the updated pair representation and the original sequence (which is the first row of the updated MSA) from the Evoformer. The structure module first turns this into a backbone of the 3D structure. It then finishes the modelling by placing the amino acid side chains and refining their positions. +quanto a sequência original (que é a primeira linha do MSA atualizado) do Evoformer. O módulo de estrutura primeiro transforma isso em uma espinha dorsal da estrutura 3D. Em seguida, finaliza a modelagem posicionando as cadeias laterais dos aminoácidos e refinando suas posições. -AlphaFold2 then performs an iterative process called “recycling”. It feeds the MSA, the pair representations and the 3D structure back to the neural network, and generates a new 3D structure. This process is repeated three times, allowing AlphaFold2 to improve the accuracy of the final structure. +O AlphaFold2 então realiza um processo iterativo chamado "reciclagem". O sistema envia o MSA, às representações de pares e a estrutura 3D de volta à rede neural, e gera uma nova estrutura 3D. Esse processo é repetido três vezes, permitindo que o AlphaFold2 melhore a precisão da estrutura final. [](https://static-content.springer.com/esm/art%3A10.1038%2Fs41586-021-03819-2/MediaObjects/41586_2021_3819_MOESM4_ESM.mp4) -This video presents the intermediate structure trajectory of the CASP14 target T1044, a large (2180 residues) and multi-domain RNA polymerase, predicted by AlphaFold2. Observe the differential folding rates of individual domains, with some folding quickly and others requiring more time. Watch the AlphaFold’s prediction process, as it recycles its predictions to refine the final structure ([Jumper et al., 2021](https://www.nature.com/articles/s41586-021-03819-2#Sec20)). +Este vídeo apresenta a trajetória estrutural intermediária do alvo CASP14 T1044, uma RNA polimerase grande (2180 resíduos) e multidomínio, prevista pelo AlphaFold2. Observe as taxas diferenciais de dobramento de domínios individuais, com alguns dobrando rapidamente e outros exigindo mais tempo. Observe o processo de predição do AlphaFold, enquanto ele recicla suas previsões para refinar a estrutura final ([Jumper et al., 2021](https://www.nature.com/articles/s41586-021-03819-2#Sec20)). -For additional technical details, please refer to the Supplementary Information in the original AlphaFold2 paper. This contains a detailed description of the neural network architecture and training set ([Jumper et al., 2021](https://doi.org/10.1038/s41586-021-03819-2)). +Para detalhes técnicos adicionais, consulte as Informações Suplementares no artigo original do AlphaFold2. Este contém uma descrição detalhada da arquitetura da rede neural e do conjunto de treinamento ([Jumper et al., 2021](https://doi.org/10.1038/s41586-021-03819-2)). From e79c17f4e3f7757ff83adc9d105aefabbcc8fef1 Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Wed, 24 Jun 2026 09:50:11 -0300 Subject: [PATCH 16/34] Translated 040-other-tools-to-check-quality-of-the-predicted-structures --- ...to-check-quality-of-the-predicted-structures.md | 14 +++++++------- 1 file changed, 7 insertions(+), 7 deletions(-) diff --git a/030-inputs-and-outputs/040-other-tools-to-check-quality-of-the-predicted-structures.md b/030-inputs-and-outputs/040-other-tools-to-check-quality-of-the-predicted-structures.md index a2ab534..7ec3024 100644 --- a/030-inputs-and-outputs/040-other-tools-to-check-quality-of-the-predicted-structures.md +++ b/030-inputs-and-outputs/040-other-tools-to-check-quality-of-the-predicted-structures.md @@ -1,16 +1,16 @@ --- layout: default -title: 'Other tools to check quality of the predicted structures' +title: 'Outras ferramentas para verificar a qualidade das estruturas previstas' --- -# Other tools to check quality of the predicted structures +# Outras ferramentas para verificar a qualidade das estruturas previstas -**Users who wish to further evaluate the quality of predicted protein structures from AlphaFold2 can use a variety of open-source tools.** +**Usuários que desejam avaliar melhor a qualidade das estruturas proteicas previstas do AlphaFold2 podem usar uma variedade de ferramentas de código aberto.** -## **Open-source tools for evaluating predicted structures** +## **Ferramentas de código aberto para avaliação de estruturas previstas** -One option is a general structural biology validation tool like [MolProbity](http://molprobity.biochem.duke.edu/). These are used for diagnosing “correctness” in 3D models of proteins, nucleic acids or complexes. AlphaFold2 models generally have excellent geometrical quality in high-confidence regions. Nevertheless, if MolProbity flags part of the structure, you should examine it carefully. +Uma opção é uma ferramenta geral de validação de biologia estrutural, como o [MolProbity](http://molprobity.biochem.duke.edu/). Esses são usados para diagnosticar a "correção" em modelos 3D de proteínas, ácidos nucleicos ou complexos. Modelos AlphaFold2 geralmente possuem excelente qualidade geométrica em regiões de alta confiança. No entanto, se o MolProbity sinaliza parte da estrutura, você deve examiná-la cuidadosamente. -For protein-protein complexes, tools like [PISA](https://www.ebi.ac.uk/pdbe/pisa/) can be used to further assess the quality of the predicted interface. The software allows you to check details like the total buried surface area and the number of cross-interface hydrogen bonds, which in turn give an indication of whether the predicted interface corresponds to reality or is artefactual. Note that PISA validation criteria may have some exceptions, e.g. strongly bound antibody-antigen complexes could be reported as weakly bound by PISA. +Para complexos proteína-proteína, ferramentas como o [PISA](https://www.ebi.ac.uk/pdbe/pisa/) cpodem ser usadas para avaliar melhor a qualidade da interface prevista. O software permite verificar detalhes como a área total da superfície enterrada e o número de ligações de hidrogênio na interface, o que, por sua vez, indica se a interface prevista corresponde à realidade ou se é um artefato. Observe que os critérios de validação do PISA podem ter algumas exceções; por exemplo, complexos antígeno-anticorpo fortemente ligados podem ser relatados como fracamente ligados pelo PISA. -The [PAE viewer](http://www.subtiwiki.uni-goettingen.de/v4/paeViewerDemo) is a web server designed to facilitate the interpretation of PAE scores for multimeric predictions. The visualisation highlights the violations and/or satisfactions of crosslinker length restraints. +O visualizador [PAE](http://www.subtiwiki.uni-goettingen.de/v4/paeViewerDemo) é um servidor web projetado para facilitar a interpretação das pontuações PAE para previsões multiméricas. A visualização destaca as violações e/ou satisfações das restrições de comprimento do reticulador. From 15e5f5371acfcc5e9aad509bb5a8a061cbb267bc Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Wed, 24 Jun 2026 09:51:25 -0300 Subject: [PATCH 17/34] Translated 030-index --- 030-inputs-and-outputs/index.md | 14 ++++++++------ 1 file changed, 8 insertions(+), 6 deletions(-) diff --git a/030-inputs-and-outputs/index.md b/030-inputs-and-outputs/index.md index 4fe228c..4a9c692 100644 --- a/030-inputs-and-outputs/index.md +++ b/030-inputs-and-outputs/index.md @@ -3,12 +3,14 @@ layout: default title: 'Inputs and outputs' --- -# Inputs and outputs +# Entradas e saídas -How does AlphaFold predict a protein structure? Why are confidence metrics important? AlphaFold is not perfect and its predictions can sometimes be inaccurate. By understanding these confidence metrics, we can make informed decisions about how to use the predicted structures and identify where further research is needed. +Como o AlphaFold prevê a estrutura de uma proteína? Por que as métricas de confiança são importantes? O AlphaFold não é perfeito e suas previsões podem, às vezes, ser imprecisas. Ao entendermos essas métricas de confiança, podemos tomar decisões informadas sobre como usar as estruturas previstas e identificar onde são necessárias mais pesquisas. -### By the end of this section you will be able to: +### Ao final desta seção, você será capaz de: -* Recall the importance of the multiple sequence alignment (MSA) in the prediction of protein structures using AlphaFold. -* Explain how to interpret confidence scores, specifically by interpreting PAE (Predicted Aligned Error) and  pLDDT (predicted Local Distance Difference Test). -* Analyse predicted structures from AlphaFold by integrating the different confidence metrics. +* Recordar a importância do alinhamento múltiplo de sequências (MSA) na previsão de estruturas de proteínas usando o AlphaFold. + +* Explicar como interpretar os escores de confiança, especificamente interpretando o PAE (Erro de Alinhamento Previsto) e o pLDDT (Teste de Diferença de Distância Local Previsto). + +* Analisar estruturas previstas pelo AlphaFold integrando as diferentes métricas de confiança. From 9826ecc8a14aa312e088b43735f3d661498bced6 Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Wed, 24 Jun 2026 10:02:00 -0300 Subject: [PATCH 18/34] Translate 010-whats-the-best-way-to-access-the-database --- ...ats-the-best-way-to-access-the-database.md | 50 ++++++++++--------- 1 file changed, 26 insertions(+), 24 deletions(-) diff --git a/040-accessing-and-predicting-protein-structures-with-alphafold/020-accessing-predicted-protein-structures-in-the-alphafold-database/010-whats-the-best-way-to-access-the-database.md b/040-accessing-and-predicting-protein-structures-with-alphafold/020-accessing-predicted-protein-structures-in-the-alphafold-database/010-whats-the-best-way-to-access-the-database.md index be53624..bd34a3b 100644 --- a/040-accessing-and-predicting-protein-structures-with-alphafold/020-accessing-predicted-protein-structures-in-the-alphafold-database/010-whats-the-best-way-to-access-the-database.md +++ b/040-accessing-and-predicting-protein-structures-with-alphafold/020-accessing-predicted-protein-structures-in-the-alphafold-database/010-whats-the-best-way-to-access-the-database.md @@ -1,44 +1,46 @@ --- layout: default -title: 'What’s the best way to access the database?' +title: 'Qual é a melhor maneira de acessar o banco de dados?' --- -# What’s the best way to access the database? +# Qual é a melhor maneira de acessar o banco de dados? -Users can access the predicted structures and their associated confidence metrics from AFDB through four distinct channels: directly from the AFDB web page, via FTP, Google Cloud Public Data, or via Programmatic Access (API). +Os usuários podem acessar as estruturas previstas e suas métricas de confiança associadas do AFDB por meio de quatro canais distintos: diretamente pela página web do AFDB, via FTP, Google Cloud Public Data ou via Acesso Programático (Programmatic Access - API). -![](https://ftp.ebi.ac.uk/pub/training/2024/On-demand/four_ways_to_access.gif) +quatro_jeitos_acessar -Figure 23. Four ways to access predicted protein structures in the AFDB. Clockwise from top left: website, API, BigQuery, FTP download. +Figura 23. Quatro maneiras de acessar estruturas proteicas previstas na AFDB. No sentido horário a partir do canto superior esquerdo: site, API, BigQuery, download FTP. -* If you only need to access AFDB occasionally, using the website may be the best option. The site is easy to use and does not require any coding experience. -* If you need to download big datasets, such as proteomes, [FTP](https://ftp.ebi.ac.uk/pub/databases/alphafold/) is likely to be your best option as it offers scalability. -* If you need to customise the way you access the AFDB, it may be better to use Google Big Query or the [API](https://alphafold.ebi.ac.uk/api-docs). These approaches offer more flexibility and scalability. -* If you need to download the entire collection, you can do so using the [Google Cloud Public Data](https://console.cloud.google.com/marketplace/product/bigquery-public-data/deepmind-alphafold?hl=en-GB). +* Se você só precisa acessar o AFDB ocasionalmente, usar o site pode ser a melhor opção. O site é fácil de usar e não exige nenhuma experiência em programação. +* Se você precisar baixar grandes conjuntos de dados, como proteomas, [FTP](https://ftp.ebi.ac.uk/pub/databases/alphafold/) provavelmente será sua melhor opção, pois oferece escalabilidade. +* Se você precisar personalizar a forma como acessa o AFDB, talvez seja melhor usar o Google Big Query ou a [API](https://alphafold.ebi.ac.uk/api-docs). TEssas abordagens oferecem mais flexibilidade e escalabilidade. +* Se precisar baixar toda a coleção, pode fazer isso usando os [Dados Públicos do Google Cloud](https://console.cloud.google.com/marketplace/product/bigquery-public-data/deepmind-alphafold?hl=en-GB). -## **When is the AlphaFold Protein Structure Database not an option?** +## **Quando o Banco de Dados de Estruturas de Proteínas AlphaFold deixa de ser uma opção?** -Despite the scale of the AFDB, there are some cases where it may be necessary to use the AlphaFold2 algorithm to predict the structure of a protein. These situations include: +Apesar da escala da AFDB, há alguns casos em que pode ser necessário usar o algoritmo AlphaFold2 para prever a estrutura de uma proteína. Essas situações incluem: * The protein of interest is outside the range of lengths included in the database. The minimum length is 16 amino acids. The maximum is 2,700 for proteomes and Swiss-Prot (reviewed entries) and 1,280 for the rest of UniProt. For the human proteome only, and only via FTP, the download includes longer proteins segmented into fragments. -* You are interested in oligomers or protein-protein complexes. The database only includes structures of monomers, so you would need to run modelling yourself. -* The protein sequence has been added to, or otherwise modified, by UniProt in a more recent release. -* The protein of interest is known to have multiple conformations. The database will only have one predicted structure per protein, so by definition does not provide information about different conformational states. -* The protein of interest comes from a virus. The database does not include viral proteins. -* You need control over the prediction parameters. In particular, the database does not archive MSAs. +* A proteína de interesse está fora da faixa de comprimentos incluída no banco de dados. O comprimento mínimo é de 16 aminoácidos. O máximo é de 2.700 para proteomas e Swiss-Prot (entradas revisadas) e 1.280 para o restante do UniProt. Para o proteoma humano, e somente via FTP, o download inclui proteínas mais longas segmentadas em fragmentos. +* Você se interessa por oligômeros ou complexos proteína-proteína. O banco de dados inclui apenas estruturas de monômeros, então você precisaria rodar a modelagem por conta própria. +* A sequência proteica foi adicionada ou modificada de alguma forma pelo UniProt em uma versão mais recente. +* Sabe-se que a proteína de interesse possui múltiplas conformações. O banco de dados terá apenas uma estrutura prevista por proteína, portanto, por definição, não fornece informações sobre diferentes estados conformacionais. +* A proteína de interesse vem de um vírus. O banco de dados não inclui proteínas virais. +* Você precisa de controle sobre os parâmetros de predição. Em particular, o banco de dados não arquiva MSAs. -We have created a table summarising the different ways to access the AlphaFold Protein Structure Database (AFDB). -| | **Feature** | +Criamos uma tabela resumindo as diferentes formas de acessar o Banco de Dados de Estrutura de Proteínas AlphaFold (AFDB). + +| | **Característica** | | --- | --- | -| **Web Pages** | * Search can be done based on protein name, gene name, UniProt accession, organism name, and amino acid sequence * Users can filter results based on species and/or review status (Swiss-Prot) to effectively identify proteins of interest. * Structures are hosted in individual web pages. Structure pages show basic information about the protein (retrieved from UniProt), and three separate outputs from AlphaFold. * Predicted structures are visualized using [Mol\*](https://molstar.org/) and colored based on pLDDT. Visualization includes a sequence viewer. * The Predicted Aligned Error (PAE) can be inspected using the 2D plot by clicking and dragging. Users can highlight sections of interest on the structure. | -| **API** | * Allows users to access the AFDB in a flexible, scalable and reliable way. * Powerful tool that can be used to integrate tasks into other applications and workflows. These include searching and downloading protein structures, and creating advanced queries like filtering entries based on criteria such as pLDDT score. * Can be complex to use, especially if you are not familiar with programming. It is important to carefully read the API documentation and to understand the different query parameters that are available. * Queries can take a long time to complete, especially if the user is requesting a large amount of data. | -| **FTP** | * Well-established protocol that is very reliable for transferring large amounts of data. Best option for downloading large datasets, such as all proteins from a particular organism. * No need to code: can be accessed through [EMBL-EBI’s FTP area](https://ftp.ebi.ac.uk/pub/databases/alphafold) * Users can access previous versions of the database. We keep a record of all notable changes made to the database, organised chronologically, with the most recent changes listed first. These are stored in the [CHANGELOG](https://ftp.ebi.ac.uk/pub/databases/alphafold/CHANGELOG.txt). * As of September 2023, EMBL-EBI’s FTP area hosts the proteomes of 48 organisms in TAR files, containing all the available compressed PDB and mmCIF files for each proteome. PAE is not included in FTP downloads. * Reviewed files (Swiss-Prot) can be downloaded as PDB or mmCIF formats. * Large proteins can be accessed as fragments. * Visit the [Download](https://alphafold.ebi.ac.uk/download) tab for more information. | -| **Big Query** | * The AlphaFold Database is hosted on [Google Cloud Public Datasets](https://console.cloud.google.com/marketplace/product/bigquery-public-data/deepmind-alphafold?hl=en-GB). * It can be downloaded at no cost, under a CC-BY-4.0 license. * To access it through BigQuery, you will need a Google Cloud account and some basic knowledge of [SQL queries](https://cloud.google.com/bigquery/docs/reference/standard-sql/query-syntax). * On the free tier, [Big Query](https://cloud.google.com/bigquery?utm_source=google&utm_medium=cpc&utm_campaign=na-US-all-en-dr-bkws-all-all-trial-e-dr-1655212&utm_content=text-ad-none-any-DEV_c-CRE_665665924755-ADGP_Hybrid+%7C+BKWS+-+MIX+%7C+Txt_BigQuery-KWID_4375px5px5px78974141321-kwd-63326445px124&utm_term=KW_google+bigquery-ST_google+bigquery&gad_source=1&gclid=CjwKCAiAhJWsBhAaEiwAmrNyq7cdt8zcT4tGP1haU5pxti1hJpHAyW8q-WupPk1Trtf_PIawriiIx7gRoCyW8QAvD_BwE&gclsrc=aw.ds&hl=en) offers a limited amount of queries per month. It is the user’s responsibility to keep track of the resource usage. * For more information on how to access through BigQuery, [visit the AlphaFold GitHub](https://github.com/google-deepmind/alphafold/blob/main/afdb/README.md#bigquery). | +| **Páginas da Web/ Web Pages** | * A busca pode ser feita com base no nome da proteína, nome do gene, acesso ao UniProt, nome do organismo e sequência de aminoácidos * Os usuários podem filtrar os resultados com base na espécie e/ou status de revisão (Swiss-Prot) para identificar efetivamente proteínas de interesse. * As estruturas são hospedadas em páginas web individuais. As páginas de estrutura mostram informações básicas sobre a proteína (retiradas do UniProt) e três saídas separadas do AlphaFold. * Estruturas previstas são visualizadas usando [Mol\*](https://molstar.org/) e coloridas com base no pLDDT. A visualização inclui um visualizador de sequências. * O Erro de Alinhamento Previsto (PAE) pode ser inspecionado usando o gráfico 2D clicando e arrastando. Os usuários podem destacar seções de interesse na estrutura. | +| **API** | * Permite que os usuários acessem o AFDB de forma flexível, escalável e confiável. * Ferramenta poderosa que pode ser usada para integrar tarefas a outras aplicações e fluxos de trabalho. Isso inclui buscar e baixar estruturas de proteínas, além de criar consultas avançadas como filtrar entradas com base em critérios como a pontuação pLDDT. * Pode ser complexo de usar, especialmente se você não está familiarizado com programação. É importante ler cuidadosamente a documentação da API e entender os diferentes parâmetros de consulta disponíveis. * Consultas podem demorar bastante para serem concluídas, especialmente se o usuário estiver solicitando uma grande quantidade de dados.| +| **FTP** | * Protocolo bem estabelecido e muito confiável para transferir grandes quantidades de dados. Melhor opção para baixar grandes conjuntos de dados, como todas as proteínas de um organismo específico. * Não precisa codificar: pode ser acessada pela [área FTP do EMBL-EBI](https://ftp.ebi.ac.uk/pub/databases/alphafold) * Os usuários podem acessar versões anteriores do banco de dados. Mantemos um registro de todas as alterações notáveis feitas no banco de dados, organizado cronologicamente, com as mudanças mais recentes listadas em primeiro lugar. Esses são armazenados no [CHANGELOG](https://ftp.ebi.ac.uk/pub/databases/alphafold/CHANGELOG.txt). * Em setembro de 2023, a área FTP do EMBL-EBI hospedava os proteomas de 48 organismos em arquivos TAR, contendo todos os arquivos PDB e mmCIF comprimidos disponíveis para cada proteoma. O PAE não está incluído nos downloads FTP. * Arquivos revisados (Swiss-Prot) podem ser baixados nos formatos PDB ou mmCIF. * Proteínas grandes podem ser acessadas como fragmentos. * Visite a aba [Download](https://alphafold.ebi.ac.uk/download) para mais informações. | +| **Big Query** | * O Banco de Dados AlphaFold é hospedado nos [Conjuntos de Dados Públicos do Google Cloud](https://console.cloud.google.com/marketplace/product/bigquery-public-data/deepmind-alphafold?hl=en-GB). * Pode ser baixado gratuitamente, sob uma licença CC-BY-4.0. * Para acessá-lo pelo BigQuery, você precisará de uma conta Google Cloud e algum conhecimento básico de [consultas SQL](https://cloud.google.com/bigquery/docs/reference/standard-sql/query-syntax). * No nível gratuito, o [Big Query](https://cloud.google.com/bigquery?utm_source=google&utm_medium=cpc&utm_campaign=na-US-all-en-dr-bkws-all-all-trial-e-dr-1655212&utm_content=text-ad-none-any-DEV_c-CRE_665665924755-ADGP_Hybrid+%7C+BKWS+-+MIX+%7C+Txt_BigQuery-KWID_4375px5px5px78974141321-kwd-63326445px124&utm_term=KW_google+bigquery-ST_google+bigquery&gad_source=1&gclid=CjwKCAiAhJWsBhAaEiwAmrNyq7cdt8zcT4tGP1haU5pxti1hJpHAyW8q-WupPk1Trtf_PIawriiIx7gRoCyW8QAvD_BwE&gclsrc=aw.ds&hl=en) offers a oferece uma quantidade limitada de consultas por mês. É responsabilidade do usuário acompanhar o uso dos recursos. * Para mais informações sobre como acessar pelo BigQuery, [visite o GitHub do AlphaFold](https://github.com/google-deepmind/alphafold/blob/main/afdb/README.md#bigquery). | --- -## How to access through API, FTP and Big Query +## Como acessar via API, FTP e Big Query -In this section, we will guide you through accessing the AlphaFold Protein Structure Database through API and BigQuery. +Nesta seção, vamos guiá-lo no acesso ao Banco de Dados de Estruturas de Proteínas AlphaFold via API e BigQuery. From a424fde410d3814498880ab5908079d563b27aeb Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Wed, 24 Jun 2026 10:02:43 -0300 Subject: [PATCH 19/34] Update 010-what-are-protein --- ...010-what-are-proteins-and-how-do-we-know-their-structures.md | 2 -- 1 file changed, 2 deletions(-) diff --git a/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/010-what-are-proteins-and-how-do-we-know-their-structures.md b/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/010-what-are-proteins-and-how-do-we-know-their-structures.md index a027822..b88e461 100644 --- a/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/010-what-are-proteins-and-how-do-we-know-their-structures.md +++ b/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/010-what-are-proteins-and-how-do-we-know-their-structures.md @@ -51,8 +51,6 @@ Por várias décadas, foi possível determinar estruturas de proteínas em níve No entanto, apesar do progresso feito em técnicas experimentais, determinar a estrutura da proteína experimentalmente é inerentemente demorado e trabalhoso, e envolve muitas etapas de solução de problemas. Como resultado, o número de sequências proteicas conhecidas sempre foi maior do que o número de estruturas proteicas disponíveis. Em janeiro de 2024, o número de estruturas experimentais disponíveis no PDB era pouco superior a 215.000, em comparação com os impressionantes ~250 milhões de sequências de proteínas disponíveis pelo UniProt. -![](https://ftp.ebi.ac.uk/pub/training/2024/On-demand/Proteins.gif) - proteinas From 0251ce6ff7a6eb73bf3703577c626af959c8a0fb Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Wed, 24 Jun 2026 10:31:39 -0300 Subject: [PATCH 20/34] Translate 030-predicting-protein-structures-with-colabfold-and-alphafold-colab --- ...ures-with-colabfold-and-alphafold-colab.md | 34 +++++++++---------- 1 file changed, 17 insertions(+), 17 deletions(-) diff --git a/040-accessing-and-predicting-protein-structures-with-alphafold/030-predicting-protein-structures-with-colabfold-and-alphafold-colab.md b/040-accessing-and-predicting-protein-structures-with-alphafold/030-predicting-protein-structures-with-colabfold-and-alphafold-colab.md index e9ef5cf..6801750 100644 --- a/040-accessing-and-predicting-protein-structures-with-alphafold/030-predicting-protein-structures-with-colabfold-and-alphafold-colab.md +++ b/040-accessing-and-predicting-protein-structures-with-alphafold/030-predicting-protein-structures-with-colabfold-and-alphafold-colab.md @@ -1,38 +1,38 @@ --- layout: default -title: 'Predicting protein structures with ColabFold and AlphaFold2 Colab' +title: 'Predição de estruturas proteicas com ColabFold e AlphaFold2 Colab' --- -# Predicting protein structures with ColabFold and AlphaFold2 Colab +# Predição de estruturas proteicas com ColabFold e AlphaFold2 Colab -**ColabFold and AlphaFold2 Colab allow you to predict protein structures without installing and running the full AlphaFold2 software. They are good options if you need a quick and easy way to get started with AlphaFold2, if you only need to predict a few structures, or if you don’t have access to a powerful computing resource.** +**ColabFold e AlphaFold2 Colab permitem que você preveja estruturas de proteínas sem precisar instalar e rodar o software completo do AlphaFold2. São boas opções se você precisa de uma forma rápida e fácil de começar com o AlphaFold2, se só precisa prever algumas estruturas, ou se não tem acesso a um recurso computacional poderoso.** -## **ColabFold and AlphaFold2 Colab: An overview and comparison** +## **ColabFold e AlphaFold2 Colab: Uma visão geral e comparação** -ColabFold and AlphaFold2 Colab are online implementations of AlphaFold2. All operations take place in the cloud, so you can use the software without installing it on your own computer. Both systems are based on [Colab](https://colab.research.google.com/) (short for Colaboratory): a system that enables you to write and execute Python in your browser. +ColabFold e AlphaFold2 Colab são implementações online do AlphaFold2. Todas as operações acontecem na nuvem, então você pode usar o software sem ter que instalá-lo no seu próprio computador. Ambos os sistemas são baseados em [Colab](https://colab.research.google.com/) (abreviação de Colaboratory): um sistema que permite escrever e executar Python no seu navegador. -* The [AlphaFold2 Colab](https://colab.sandbox.google.com/github/deepmind/alphafold/blob/main/notebooks/AlphaFold.ipynb) is a simplified version of AlphaFold2. It only uses a portion of the [BFD](https://bfd.mmseqs.com/) (Big Fantastic Database) dataset and does not use homologous structures as templates. As a result, its accuracy is marginally lower than the full version of AlphaFold2. Users also cannot customise structure predictions by varying the parameters. -* [ColabFold](https://colab.sandbox.google.com/github/sokrypton/ColabFold/blob/main/AlphaFold2.ipynb) is a community implementation of a Colab for running AlphaFold2. It offers many more adjustable parameters than AlphaFold2 Colab, such as the depth of the MSA and the number of recycles. Furthermore, ColabFold uses quick MSA preparation via the [MMseqs2](https://github.com/soedinglab/mmseqs2) server. You can also use a custom MSA as input and supply templates ([Mirdita et al, 2022](https://doi.org/10.1038/s41592-022-01488-1)). +* O [AlphaFold2 Colab](https://colab.sandbox.google.com/github/deepmind/alphafold/blob/main/notebooks/AlphaFold.ipynb) é uma versão simplificada do AlphaFold2. Ele usa apenas uma parte do conjunto de dados [BFD](https://bfd.mmseqs.com/) (Big Fantastic Database) e não utiliza estruturas homólogas como modelos. Como resultado, sua precisão é marginalmente inferior à da versão completa do AlphaFold2. Os usuários também não podem personalizar as previsões estruturais variando os parâmetros. +* [ColabFold](https://colab.sandbox.google.com/github/sokrypton/ColabFold/blob/main/AlphaFold2.ipynb) é uma implementação comunitária de um Colab para rodar o AlphaFold2. Ele oferece muito mais parâmetros ajustáveis do que o AlphaFold2 Colab, como a profundidade do MSA e o número de reciclagens. Além disso, o ColabFold utiliza preparação rápida de MSA via servidor [MMseqs2](https://github.com/soedinglab/mmseqs2). Você também pode usar um MSA personalizado como modelos de entrada e suprimento ([Mirdita et al, 2022](https://doi.org/10.1038/s41592-022-01488-1)). -Therefore, we recommend using ColabFold because it is more powerful than AlphaFold2 Colab. Many studies that used AlphaFold2 modelling, published in top-tier journals, actually used ColabFold (e.g. [Healy et al., 2023](https://doi.org/10.1016/j.cell.2023.04.003)). +Por isso, recomendamos o uso do ColabFold porque ele é mais potente que o AlphaFold2 Colab. Muitos estudos que usaram modelagem AlphaFold2, publicados em periódicos de alto nível, na verdade utilizaram ColabFold (e.g. [Healy et al., 2023](https://doi.org/10.1016/j.cell.2023.04.003)). -## **How to run ColabFold and AlphaFold2 Colab** +## **Como executar ColabFold e AlphaFold2 Colab** -Both applications offer a simple interface: essentially, a form to fill out. For AlphaFold2 Colab, only the protein sequence is required. ColabFold also offers some additional options. The final step is to go to the “Runtime” menu and choose “Run all”. +Ambos os aplicativos oferecem uma interface simples: basicamente, um formulário para preencher. Para o AlphaFold2 Colab, apenas a sequência proteica é necessária. O ColabFold também oferece algumas opções adicionais. O passo final é ir ao menu "Runtime" e escolher “Run all". ![](https://ftp.ebi.ac.uk/pub/training/2024/On-demand/AlphaFold_Colab_and_ColabFold.gif) -Figure 24. You can predict protein structures online using ColabFold or AlphaFold2 Colab. These options do not require you to install the AlphaFold2 source code. +Figura 24. Você pode prever estruturas de proteínas online usando ColabFold ou AlphaFold2 Colab. Essas opções não exigem que você instale o código-fonte do AlphaFold2. -Running the Colabs and generating the prediction can take minutes to hours, depending on the length of your protein and on the type of GPU assigned to you by Colab. +Rodar os Colabs e gerar a predição pode levar minutos a horas, dependendo do comprimento da sua proteína e do tipo de GPU que o Colab atribuiu a você. -For details on using ColabFold’s more advanced options, please refer to the original ColabFold paper ([Mirdita et al., 2022](https://doi.org/10.1038/s41592-022-01488-1)), ColabFold [documentation](https://github.com/sokrypton/ColabFold), and section “[Advanced modelling and applications of predicted protein structures](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/advanced-modeling-and-applications-of-predicted-protein-structures/)“. +Para detalhes sobre o uso das opções mais avançadas do ColabFold, consulte o artigo original do ColabFold ([Mirdita et al., 2022](https://doi.org/10.1038/s41592-022-01488-1)), [a documentação do ColabFold](https://github.com/sokrypton/ColabFold), e a seção “[Modelagem avançada e aplicações de estruturas proteicas previstas](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/advanced-modeling-and-applications-of-predicted-protein-structures/)“. -Please note that advanced users with cutting-edge GPU hardware can set up a [local Colab](https://github.com/YoshitakaMo/localcolabfold). This enables you to run ColabFold, utilising your own GPU’s processing power. This could be an easier alternative to setting up a full open-source AlphaFold2 installation. +Por favor, note que usuários avançados com hardware de GPU de ponta podem configurar um [Colab local](https://github.com/YoshitakaMo/localcolabfold). Isso permite que você execute o ColabFold, utilizando o poder de processamento da sua própria GPU. Isso pode ser uma alternativa mais fácil a configurar uma instalação completa de código aberto do AlphaFold2. -## **Limitations of ColabFold and AlphaFold2 Colab:** +## **Limitações do ColabFold e do AlphaFold2 Colab:** -In both cases, there are limits on the size of protein (measured by the number of amino acid residues) that can be predicted. The restrictions are primarily set by the quantity of RAM available on the free GPU provided by Colab. There is a maximum of 4,000 residues for predicting multimer models. The monomer model has a limit of 2,500 residues. +Em ambos os casos, há limites no tamanho da proteína (medidos pelo número de resíduos de aminoácidos) que podem ser previstos. As restrições são definidas principalmente pela quantidade de RAM disponível na GPU gratuita fornecida pela Colab. Há um máximo de 4.000 resíduos para prever modelos de multômeros. O modelo de monômero tem um limite de 2.500 resíduos. -The Google Colab platform that runs both ColabFold and AlphaFold2 Colab provides users with a limited amount of computational resources for free. Colab notebooks on the free tier time out after a certain amount of time. However, you can get access to a [Google Colab Pro](https://colab.research.google.com/signup) for GPUs. +A plataforma Google Colab, que roda tanto o ColabFold quanto o AlphaFold2 Colab, oferece aos usuários uma quantidade limitada de recursos computacionais gratuitamente. Os cadernos do Colab no nível gratuito ficam em tempo após um certo tempo. No entanto, você pode acessar o [Google Colab Pro](https://colab.research.google.com/signup) para mais GPUs. From f101448bafda3f46e23f776a7c694fa3cf2f43c7 Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Wed, 24 Jun 2026 10:36:04 -0300 Subject: [PATCH 21/34] Update image and reference AlphaFold2 in protein structures Updated the image source for the protein structure methods section and added a reference to AlphaFold2's impact on protein structure prediction. --- ...010-what-are-proteins-and-how-do-we-know-their-structures.md | 2 +- 1 file changed, 1 insertion(+), 1 deletion(-) diff --git a/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/010-what-are-proteins-and-how-do-we-know-their-structures.md b/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/010-what-are-proteins-and-how-do-we-know-their-structures.md index b88e461..4efdefd 100644 --- a/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/010-what-are-proteins-and-how-do-we-know-their-structures.md +++ b/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/010-what-are-proteins-and-how-do-we-know-their-structures.md @@ -51,7 +51,7 @@ Por várias décadas, foi possível determinar estruturas de proteínas em níve No entanto, apesar do progresso feito em técnicas experimentais, determinar a estrutura da proteína experimentalmente é inerentemente demorado e trabalhoso, e envolve muitas etapas de solução de problemas. Como resultado, o número de sequências proteicas conhecidas sempre foi maior do que o número de estruturas proteicas disponíveis. Em janeiro de 2024, o número de estruturas experimentais disponíveis no PDB era pouco superior a 215.000, em comparação com os impressionantes ~250 milhões de sequências de proteínas disponíveis pelo UniProt. -proteinas +![](https://ftp.ebi.ac.uk/pub/training/2024/On-demand/Proteins.gif) Figura 2. Desbloqueando estruturas de proteínas. Três métodos experimentais utilizados para determinar a estrutura das proteínas: raio-X, RMN e cryo-EM. O AlphaFold2, um método poderoso impulsionado por IA, tem revolucionou o campo ao prever estruturas de proteínas com notável precisão. Fonte: [What Is AlphaFold? | NEJM](https://youtu.be/7q8Uw3rmXyE) , “Um Santo Graal — A predição da Estrutura da Proteína/ A Holy Grail — The Prediction of Protein Structure” ([Altman, 2023](https://doi.org/10.1056/nejmcibr2307735)) From 9ab47c1012837d34f435962dd188cbf790203389 Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Wed, 24 Jun 2026 10:38:41 -0300 Subject: [PATCH 22/34] Translate section titles 020-030 --- .../030-how-is-alphafold-used-by-scientists.md | 4 ++-- 1 file changed, 2 insertions(+), 2 deletions(-) diff --git a/020-validation-and-impact/030-how-is-alphafold-used-by-scientists.md b/020-validation-and-impact/030-how-is-alphafold-used-by-scientists.md index 1d4573f..3a0024c 100644 --- a/020-validation-and-impact/030-how-is-alphafold-used-by-scientists.md +++ b/020-validation-and-impact/030-how-is-alphafold-used-by-scientists.md @@ -57,6 +57,6 @@ Mergulhe mais fundo na ciência e veja como o AlphaFold está transformando pesq Assista aos vídeos desta playlist para descobrir como os cientistas estão usando o AlphaFold2 para impulsionar suas pesquisas. -Unfolded: Meet the scientists using AlphaFold +Unfolded: Conheça os cientistas que utilizam o AlphaFold -## Test your knowledge +## Teste seus conhecimentos From c543b5ac634352569ebf96c6ae29b7bfcdcd33fd Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Wed, 24 Jun 2026 10:41:22 -0300 Subject: [PATCH 23/34] Translate 050-010-index --- .../index.md | 72 +++++++++---------- 1 file changed, 36 insertions(+), 36 deletions(-) diff --git a/050-advanced-modeling-and-applications-of-predicted-protein-structures/010-customising-alphafold-structure-predictions/index.md b/050-advanced-modeling-and-applications-of-predicted-protein-structures/010-customising-alphafold-structure-predictions/index.md index 20eae9b..bcb8796 100644 --- a/050-advanced-modeling-and-applications-of-predicted-protein-structures/010-customising-alphafold-structure-predictions/index.md +++ b/050-advanced-modeling-and-applications-of-predicted-protein-structures/010-customising-alphafold-structure-predictions/index.md @@ -1,69 +1,69 @@ --- layout: default -title: 'Customising AlphaFold2 structure predictions' +title: 'Personalizando previsões de estrutura do AlphaFold2' --- -# Customising AlphaFold2 structure predictions +# Personalizando previsões de estrutura do AlphaFold2 -**There are many ways to customise the protein structure predictions AlphaFold performs. They include varying the number of recycles, customising the MSA, and supplying a template structure. These kinds of customisation may improve AlphaFold2’s performance on challenging structures, such as proteins that have multiple conformations.** +**Existem muitas maneiras de personalizar as previsões de estrutura proteica que o AlphaFold realiza. Elas incluem variar o número de reciclagens, customizar o MSA e fornecer uma estrutura de modelos. Esse tipo de personalização pode melhorar o desempenho do AlphaFold2 em estruturas desafiadoras, como proteínas que possuem múltiplas conformações.** -## **Parameters available in ColabFold** +## **Parâmetros disponíveis no ColabFold** -When using [ColabFold](https://colab.research.google.com/github/sokrypton/ColabFold/blob/main/AlphaFold2.ipynb), you can control the version of the AlphaFold2 model you use. Choose the appropriate model type for your predictions, such as “monomer” or one of the AlphaFold-Multimer versions. We recommend using AlphaFold2.3 for modelling multimers. +Ao usar o [ColabFold](https://colab.research.google.com/github/sokrypton/ColabFold/blob/main/AlphaFold2.ipynb), você pode controlar a versão do modelo AlphaFold2 que utiliza. Escolha o tipo de modelo apropriado para suas previsões, como "monômero" ou uma das versões AlphaFold-Multimer. Recomendamos o uso do AlphaFold2.3 para modelagem de multímeros. -The most important parameters that can be changed are as follows: +Os parâmetros mais importantes que podem ser alterados são os seguintes: -* Number of recycles -* Depth of the multiple sequence alignment (MSA) -* Random seeds used to initialise predictions -* Whether to supply a template structure to guide AlphaFold’s prediction +* Número de reciclagens +* Profundidade do alinhamento múltiplo de sequências (MSA) +* Sementes aleatórias usadas para inicializar previsões +* Se deve fornecer uma estrutura modelo para guiar a predição do AlphaFold +* Cada parâmetro é explicado com mais detalhes nas seguintes subseções. -Each parameter is explained in more detail in the following subsections. +O ColabFold oferece cenários adicionais que você pode explorar. Para mais informações, confira as +[instruções](https://colab.research.google.com/github/sokrypton/ColabFold/blob/main/AlphaFold2.ipynb#scrollTo=UGUBLzB3C6WN). -ColabFold offers additional settings that you can explore. For further information, check the [instructions](https://colab.research.google.com/github/sokrypton/ColabFold/blob/main/AlphaFold2.ipynb#scrollTo=UGUBLzB3C6WN). +### **Reciclagem** -### **Recycling** +O AlphaFold2 recicla suas saídas para refinar suas previsões estruturais (veja a seção “[Uma visão geral de alto nível](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/inputs-and-outputs/a-high-level-overview/)“). -AlphaFold2 recycles its outputs to refine its structure predictions (see section “[A high-level overview](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/inputs-and-outputs/a-high-level-overview/)“). +Você pode aumentar o número de reciclagens para que as previsões estruturais convergem mais de perto. Adicionar mais etapas de reciclagem (normalmente de 3 a 20) é um método eficaz para melhorar a qualidade da predição. -You can increase the number of recycles so that structure predictions converge more closely. Adding more recycling steps (normally from 3 to 20) is an effective method for improving prediction quality. +Alternativamente, você pode diminuir o número de reciclagens para acelerar a predição estrutural. -Alternatively, you may decrease the number of recycles to speed up the structure prediction. +### **Otimizando o alinhamento de múltiplas sequências (MSA)** -### **Optimising the multiple sequence alignment (MSA)** +A precisão da predição de estrutura do AlphaFold2 depende da qualidade do alinhamento de múltiplas sequências (MSA). Os usuários têm diversas opções para otimizar seu MSA. -The accuracy of an AlphaFold2 structure prediction relies on the quality of the multiple sequence alignment (MSA). Users have a number of options to optimise their MSA. +Você pode alterar a profundidade do MSA, ou seja, o número de sequências incluídas. No ColabFold, a profundidade do MSA é controlada alterando o parâmetro ‘max\_msa’. -You can change the depth of the MSA, i.e. the number of sequences included. In ColabFold, the depth of the MSA is controlled by changing the ‘max\_msa’ parameter. +Um MSA mais profundo, com centenas ou milhares de sequências, geralmente leva a uma melhor predição da estrutura da proteína. No entanto, um MSA raso com menos de 100 sequências pode ser útil quando você fornece um modelo estrutural (veja "Usando modelos para guiar previsões estruturais", abaixo). -A deeper MSA with many hundreds or thousands of sequences will generally lead to a better prediction of protein structure. However, a shallow MSA with fewer than 100 sequences might be useful when you are providing a structural template (see “Using templates to guide structure predictions”, below). +Alternativamente, você pode fornecer um MSA personalizado para o ColabFold. Qualquer tipo de ferramenta de alinhamento pode ser usada para gerar o MSA. -Alternatively, you can provide a custom MSA to ColabFold. Any type of alignment tool can be used to generate the MSA. +Ajustar o MSA pode ser particularmente útil para prever as estruturas de diferentes estados conformacionais de uma proteína. Por exemplo, agrupar um MSA por similaridade de sequência pode provocar uma variedade de conformações ([Wayment-Steele et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s41586-023-06832-9)). Alternativamente, reduzir a profundidade do MSA por subamostragem estocástica pode gerar modelos precisos de múltiplas conformações ([del Alamo et al, 2022](https://doi.org/10.7554/eLife.75751)). -Adjusting the MSA can be particularly useful for predicting the structures of different conformational states of a protein. For example, clustering an MSA by sequence similarity can elicit a range of conformations ([Wayment-Steele et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s41586-023-06832-9)). Alternatively, reducing the depth of the MSA by stochastic subsampling can generate accurate models of multiple conformations ([del Alamo et al, 2022](https://doi.org/10.7554/eLife.75751)). +As configurações ideais de MSA dependerão da proteína. Por isso, talvez você precise ajustar esses parâmetros para obter o melhor resultado. -The optimal MSA settings will depend on the protein. Hence you may need to play around with these parameters to get the best output. +### **Uso de sementes (seeds) aleatórias para aumentar a qualidade da predição** -### **Using random seeds to increase prediction quality** +lphaFold2 usa sementes aleatórias para inicializar suas previsões estruturais. Você pode controlá-los mudando o parâmetro 'random_seed'. Dessa forma, às vezes você pode guiar o AlphaFold2 para uma predição correta. -AlphaFold2 uses random seeds to initialise its structure predictions. You can control them by changing the ‘random\_seed’ parameter. In this way, you can sometimes guide AlphaFold2 towards a correct prediction. +Do ponto de vista computacional, usar diferentes sementes aleatórias introduz variabilidade nos resultados da predição estrutural. Ao iniciar previsões de estruturas a partir de vários pontos aleatórios diferentes, o AlphaFold2 pode gerar uma maior diversidade de estruturas. -From a computational standpoint, using different random seeds introduces variability in the structure prediction outcomes. By starting structure predictions from several different random points, AlphaFold2 can generate an increased diversity of structures. +Normalmente, partes de alta confiança da estrutura convergem para a mesma conformação independentemente da semente aleatória usada. No entanto, partes de baixa confiança podem variar substancialmente. -Normally, high-confidence parts of the structure will converge to the same conformation regardless of the random seed used. However, low-confidence parts may vary substantially. +Por exemplo, quando há poucas ou nenhuma sequência na MSA, o AlphaFold2 terá dificuldade em prever a estrutura da proteína com alta confiança. No entanto, mudar as sementes aleatórias às vezes permite que o AlphaFold2 preveja a estrutura apesar desse obstáculo (embora isso não seja garantido). Adicionar mais reciclagens também pode ajudar nessa situação (veja "Reciclagem", acima). -For example, when there are few to no sequences in the MSA, AlphaFold2 will struggle to predict the protein structure with high confidence. However, changing the random seeds will sometimes allow AlphaFold2 to predict the structure despite this hurdle (although this is not guaranteed). Adding more recycles can also help in this situation (see “Recycling”, above). +Além disso, um MSA raso combinado com dropout e sementes aleatórias pode levar o AlphaFold2 a mostrar conformações alternativas e/ou diferentes previsões estruturais. -Furthermore, a shallow MSA combined with dropout and random seeds can drive AlphaFold2 to sample alternative conformations and/or different structure predictions. +### **Uso de estruturas modelo para guiar previsões estruturais** -### **Using templates to guide structure predictions** +Você pode fornecer modelos estruturais (preferencialmente no formato mmCIF) como modelos para guiar o AlphaFold2 na predição de uma proteína em um estado específico. O modelo funciona como referência, impulsionando a predição do AlphaFold2 para se assemelhar à estrutura que você forneceu. -You can provide structure models (preferably in the mmCIF format) as templates to guide AlphaFold2 to predict a protein in a specific state. The template acts as  a reference, nudging AlphaFold2’s prediction to resemble the structure you have provided. +Você pode fornecer um modelo personalizado. Como alternativa, você pode permitir que o ColabFold pesquise templates no banco de dados [PDB100](https://foldseek.steineggerlab.workers.dev/). Esta é uma versão agrupada do PDB, criada pesquisando estruturas representativas do PDB no Banco de Dados de Estruturas de Proteínas AlphaFold usando o Foldseek. -You can provide a custom template. Alternatively, you can let ColabFold search for templates in the [PDB100](https://foldseek.steineggerlab.workers.dev/) database. This is a clustered version of PDB, created by searching PDB representative structures against the AlphaFold Protein Structure Database using Foldseek. +É importante considerar a profundidade do MSA ao usar templates. Se o sinal coevolutivo do MSA for forte, o AlphaFold2 tende a ignorar estruturas de moldes. Por outro lado, um MSA muito superficial pode resultar em previsões de estruturas de baixa confiança. Portanto, você deve otimizar o valor de profundidade do MSA para encontrar o equilíbrio certo, garantindo tanto que o AlphaFold2 leve o template em conta quanto que o sinal do MSA seja forte o suficiente para permitir uma predição de estrutura confiante. -It is important to consider MSA depth when using templates. If the coevolutionary signal from the MSA is strong, AlphaFold2 tends to ignore template structures. On the other hand, too shallow an MSA may result in low-confidence structure predictions. Therefore, you must optimise the MSA depth value to strike the right balance, ensuring both that AlphaFold2 takes the template into account and that the MSA signal is strong enough to enable a confident structure prediction. +Aqui você pode encontrar um exemplo curto de como usar o ColabFold. -Here you can find a short example on how you can use ColabFold. - -For additional protocols on using ColabFold for protein structure prediction, check the guide *“Easy and accurate protein structure prediction using ColabFold”* ([Kim et al., 2023](https://doi.org/10.21203/rs.3.pex-2490/v1)) +Para obter protocolos adicionais sobre como usar o ColabFold para predição da estrutura de proteínas, consulte o guia *“Easy and accurate protein structure prediction using ColabFold”* ([Kim et al., 2023](https://doi.org/10.21203/rs.3.pex-2490/v1)) From 7addf9a04e2336e8f82e2a9b99bbbedcf55ed09d Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Wed, 24 Jun 2026 10:45:24 -0300 Subject: [PATCH 24/34] Update guidance on accessing AlphaFold database Clarify when to use AlphaFold2 instead of the AFDB for protein structure predictions. --- .../010-whats-the-best-way-to-access-the-database.md | 1 - 1 file changed, 1 deletion(-) diff --git a/040-accessing-and-predicting-protein-structures-with-alphafold/020-accessing-predicted-protein-structures-in-the-alphafold-database/010-whats-the-best-way-to-access-the-database.md b/040-accessing-and-predicting-protein-structures-with-alphafold/020-accessing-predicted-protein-structures-in-the-alphafold-database/010-whats-the-best-way-to-access-the-database.md index bd34a3b..8b8d539 100644 --- a/040-accessing-and-predicting-protein-structures-with-alphafold/020-accessing-predicted-protein-structures-in-the-alphafold-database/010-whats-the-best-way-to-access-the-database.md +++ b/040-accessing-and-predicting-protein-structures-with-alphafold/020-accessing-predicted-protein-structures-in-the-alphafold-database/010-whats-the-best-way-to-access-the-database.md @@ -21,7 +21,6 @@ Figura 23. Quatro maneiras de acessar estruturas proteicas previstas na AFDB. No Apesar da escala da AFDB, há alguns casos em que pode ser necessário usar o algoritmo AlphaFold2 para prever a estrutura de uma proteína. Essas situações incluem: -* The protein of interest is outside the range of lengths included in the database. The minimum length is 16 amino acids. The maximum is 2,700 for proteomes and Swiss-Prot (reviewed entries) and 1,280 for the rest of UniProt. For the human proteome only, and only via FTP, the download includes longer proteins segmented into fragments. * A proteína de interesse está fora da faixa de comprimentos incluída no banco de dados. O comprimento mínimo é de 16 aminoácidos. O máximo é de 2.700 para proteomas e Swiss-Prot (entradas revisadas) e 1.280 para o restante do UniProt. Para o proteoma humano, e somente via FTP, o download inclui proteínas mais longas segmentadas em fragmentos. * Você se interessa por oligômeros ou complexos proteína-proteína. O banco de dados inclui apenas estruturas de monômeros, então você precisaria rodar a modelagem por conta própria. * A sequência proteica foi adicionada ou modificada de alguma forma pelo UniProt em uma versão mais recente. From 1a6125073fa5a7b2998436d2b0d5e0dd2538b28f Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Wed, 24 Jun 2026 10:46:28 -0300 Subject: [PATCH 25/34] minor changes Updated image source for accessing protein structures in AFDB. --- .../010-whats-the-best-way-to-access-the-database.md | 2 +- 1 file changed, 1 insertion(+), 1 deletion(-) diff --git a/040-accessing-and-predicting-protein-structures-with-alphafold/020-accessing-predicted-protein-structures-in-the-alphafold-database/010-whats-the-best-way-to-access-the-database.md b/040-accessing-and-predicting-protein-structures-with-alphafold/020-accessing-predicted-protein-structures-in-the-alphafold-database/010-whats-the-best-way-to-access-the-database.md index 8b8d539..16afdd3 100644 --- a/040-accessing-and-predicting-protein-structures-with-alphafold/020-accessing-predicted-protein-structures-in-the-alphafold-database/010-whats-the-best-way-to-access-the-database.md +++ b/040-accessing-and-predicting-protein-structures-with-alphafold/020-accessing-predicted-protein-structures-in-the-alphafold-database/010-whats-the-best-way-to-access-the-database.md @@ -7,7 +7,7 @@ title: 'Qual é a melhor maneira de acessar o banco de dados?' Os usuários podem acessar as estruturas previstas e suas métricas de confiança associadas do AFDB por meio de quatro canais distintos: diretamente pela página web do AFDB, via FTP, Google Cloud Public Data ou via Acesso Programático (Programmatic Access - API). -quatro_jeitos_acessar +![](https://ftp.ebi.ac.uk/pub/training/2024/On-demand/four_ways_to_access.gif) Figura 23. Quatro maneiras de acessar estruturas proteicas previstas na AFDB. No sentido horário a partir do canto superior esquerdo: site, API, BigQuery, download FTP. From e21bbdc66a45c7bfbb264a2c2b0c6d389d362fe3 Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Wed, 24 Jun 2026 12:04:55 -0300 Subject: [PATCH 26/34] Update translator names and ORCID links in pt.yml --- _data/pt.yml | 10 +++++----- 1 file changed, 5 insertions(+), 5 deletions(-) diff --git a/_data/pt.yml b/_data/pt.yml index f8996bd..2950657 100644 --- a/_data/pt.yml +++ b/_data/pt.yml @@ -17,11 +17,11 @@ labels: profile_url: "https://www.ebi.ac.uk/training/trainers/oleg-kovalevskiy" translated_by_text: "Translated by" translated_by_name: - - name: "Translator 1" + - name: "Joyce Karoline da Silva" profile_url: null - orcid: null - - name: "Translator 2" + orcid: "https://orcid.org/0000-0002-8039-9706" + - name: "Vinicius Maracaja-Coutinho" profile_url: null - orcid: null + orcid: "https://orcid.org/0000-0002-8873-9381" translated_on_text: "Translated on" - translated_on_value: "October 2025" + translated_on_value: "June 2026" From a9c68cab68e70b63897e667def77a0e72e2ffe28 Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Wed, 24 Jun 2026 12:06:34 -0300 Subject: [PATCH 27/34] Translate 'Test your knowledge' section to Portuguese Translated the title and content of the knowledge test section from English to Portuguese. --- .../050-test-your-knowledge.md | 6 +++--- 1 file changed, 3 insertions(+), 3 deletions(-) diff --git a/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/050-test-your-knowledge.md b/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/050-test-your-knowledge.md index 70c607e..5edcbcc 100644 --- a/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/050-test-your-knowledge.md +++ b/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/050-test-your-knowledge.md @@ -1,8 +1,8 @@ --- layout: default -title: Test your knowledge +title: Teste seus conhecimentos --- -# Test your knowledge +# Teste seus conhecimentos -Throughout this section, you’ve explored the capabilities of AlphaFold, along with its potential impact on scientific research. Now, it’s time to solidify your knowledge. In this interactive exercise, you will explore the strengths and limitations of AlphaFold by dragging and dropping specific examples into their corresponding categories. +Nesta seção, você explorou as capacidades do AlphaFold, bem como seu impacto potencial na pesquisa científica. Agora, é hora de consolidar o que você aprendeu. Neste exercício interativo, você explorará os pontos fortes e as limitações do AlphaFold ao arrastar e soltar exemplos específicos nas categorias correspondentes. From 8226e1c330765c9fe5ccd7a0ea11d081dfe49935 Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Wed, 24 Jun 2026 12:10:27 -0300 Subject: [PATCH 28/34] Translated 070-020-020-advanced-features-of-alphafold-server --- ...0-advanced-features-of-alphafold-server.md | 37 +++++++++---------- 1 file changed, 18 insertions(+), 19 deletions(-) diff --git a/070-alphafold-3-and-alphafold-server/020-alphafold-server-your-gateway-to-alphafold-3/020-advanced-features-of-alphafold-server.md b/070-alphafold-3-and-alphafold-server/020-alphafold-server-your-gateway-to-alphafold-3/020-advanced-features-of-alphafold-server.md index c5f92f3..e28f8d5 100644 --- a/070-alphafold-3-and-alphafold-server/020-alphafold-server-your-gateway-to-alphafold-3/020-advanced-features-of-alphafold-server.md +++ b/070-alphafold-3-and-alphafold-server/020-alphafold-server-your-gateway-to-alphafold-3/020-advanced-features-of-alphafold-server.md @@ -1,45 +1,44 @@ --- layout: default -title: 'Advanced features of AlphaFold Server' ---- +title: 'Recursos avançados do AlphaFold Server' -# Advanced features of AlphaFold Server +# Recursos avançados do AlphaFold Server -AlphaFold Server was primarily designed as an easy-to-use tool. The aim is to unlock biomolecule modelling for biologists, including those with no experience with computational methods. +O AlphaFold Server foi projetado, primordialmente, como uma ferramenta de fácil utilização. O objetivo é tornar a modelagem de biomoléculas acessível a biólogos, inclusive àqueles sem experiência em métodos computacionais. -However, AlphaFold Server does provide additional options and automation possibilities for more advanced users. +No entanto, o AlphaFold Server oferece opções adicionais e possibilidades de automação para usuários mais avançados. -## JSON job submission +## Envio de tarefas via JSON -You can specify an AlphaFold Server job using a JSON file, rather than the standard visual web interface. This could be used to automatically generate jobs, for example for computational screening of protein-protein interactions. +Você pode definir uma tarefa para o AlphaFold Server usando um arquivo JSON, em vez de utilizar a interface web visual padrão. Isso permite gerar tarefas automaticamente — por exemplo, para a triagem computacional de interações proteína-proteína. -You may import multiple draft jobs by uploading JSON files with up to 100 jobs per file. However, please note that you are only allowed up to 500 saved drafts in your History. +É possível importar várias tarefas em rascunho enviando arquivos JSON que contenham até 100 tarefas cada. No entanto, observe que há um limite de 500 rascunhos salvos no seu Histórico. -To create a JSON file, please refer to this [documentation and examples](https://github.com/google-deepmind/alphafold/blob/main/server/README.md). However, you don’t need to start from scratch. Inside each zip file with modelling results, downloaded from the AlphaFold Server, you’ll find a JSON file named **fold\_\_job\_request.json.** This contains all the job inputs that were specified through the web interface. These files offer a convenient starting point for generating new jobs: they are easily editable in standard text editors, or in a programming system like Google Colab notebooks. +Para criar um arquivo JSON, consulte esta [documentação e os exemplos](https://github.com/google-deepmind/alphafold/blob/main/server/README.md). Contudo, não é necessário começar do zero. Dentro de cada arquivo ZIP com resultados de modelagem baixado do AlphaFold Server, você encontrará um arquivo JSON chamado **fold\_\_job\_request.json**. Ele contém todos os parâmetros de entrada da tarefa que foram especificados por meio da interface web. Esses arquivos oferecem um ponto de partida conveniente para gerar novas tarefas: são facilmente editáveis ​​em editores de texto padrão ou em ambientes de programação, como notebooks do Google Colab. -Once your JSON file is prepared, click the ‘Upload JSON’ button to upload it. Imported jobs will appear as saved drafts in your job history and you can click on your jobs to further edit or run them. Please note that running jobs specified through JSON files will use your job quota in exactly the same way as normal jobs specified through the web interface. +Assim que o arquivo JSON estiver pronto, clique no botão "Upload JSON" para enviá-lo. As tarefas importadas aparecerão como rascunhos salvos no seu histórico; você poderá clicar nelas para editá-las ou executá-las. Observe que a execução de tarefas definidas via arquivos JSON consumirá sua cota de tarefas exatamente da mesma forma que as tarefas comuns definidas pela interface web. ![](http://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/wp-content/uploads/sites/259/2025/06/Screenshot-2025-06-24-at-17.10.52.png) -Figure 43. A screenshot to show the window dialogue for uploading JSON inputs. +Figura 43. Captura de tela mostrando a janela de diálogo para o upload de entradas em formato JSON. -## Sampling multiple seeds +## Amostragem com múltiplas sementes (seeds) -Compared to older systems, AlphaFold 3 often produces more accurate structural predictions for such difficult targets as antigen-antibody complexes. However, achieving the highest accuracy often requires extensive sampling of the latent space, i.e. generation and subsequent ranking of numerous predictions using different random seeds. In such cases, we have seen predictions improve even up to 1,000 seeds. However, 20 seeds is usually enough to get a prediction of reasonable confidence and accuracy. +Em comparação com sistemas anteriores, o AlphaFold 3 frequentemente produz previsões estruturais mais precisas para alvos desafiadores, como complexos antígeno-anticorpo. No entanto, alcançar a máxima precisão muitas vezes exige uma amostragem extensiva do espaço latente — isto é, a geração e a subsequente classificação de inúmeras previsões utilizando diferentes sementes aleatórias. Nesses casos, observamos melhorias nas previsões mesmo ao utilizar até 1.000 sementes. Contudo, 20 sementes geralmente bastam para obter uma previsão com nível razoável de confiança e precisão. -Currently, AlphaFold Server runs just one seed for each job. If you want to sample multiple seeds, you must run multiple identical jobs and compare their confidence scores (like overall pTM/ipTM) to choose the best one. This is easily done using job cloning. +Atualmente, o AlphaFold Server executa apenas uma semente por tarefa. Se você deseja realizar uma amostragem com múltiplas sementes, deve executar várias tarefas idênticas e comparar suas pontuações de confiança (como o pTM/ipTM global) para selecionar a melhor. Isso pode ser feito facilmente utilizando a função de clonagem de tarefas. -Select the “Clone and reuse” option in the vertical ellipsis menu of a job in History to bring it to the job editor, then submit the job as many times as you wish without making any changes. Please make sure that the seed option in the “Confirm and submit job” dialogue is set to “Auto”. Alternatively, if you choose to specify the seeds manually, set different seeds for each repeat of the job. +Selecione a opção "Clone and reuse" (Clonar e reutilizar) no menu de três pontos verticais de uma tarefa no Histórico para levá-la ao editor de tarefas; em seguida, envie a tarefa quantas vezes desejar, sem realizar alterações. Certifique-se de que a opção de semente na janela de diálogo "Confirm and submit job" (Confirmar e enviar tarefa) esteja definida como "Auto". Alternativamente, caso opte por especificar as sementes manualmente, defina sementes diferentes para cada repetição da tarefa. ![](http://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/wp-content/uploads/sites/259/2025/06/Screenshot-2025-06-25-at-18.29.22.png) -Figure 46. The “Confirm and submit job” dialogue, where you can edit the seed value. The recommended default option is to use auto-generated random seeds, as shown here. +Figura 46. A caixa de diálogo "Confirmar e enviar tarefa" (Confirm and submit job), onde é possível editar o valor da semente (seed). A opção padrão recomendada é utilizar sementes aleatórias geradas automaticamente, conforme mostrado aqui. -## Reproducing jobs +## Reprodução de tarefas -In scientific research it is often important to reproduce previously-run jobs or jobs run by someone else, including published results. You can easily do this on AlphaFold Server. +Na pesquisa científica, é frequentemente importante reproduzir tarefas executadas anteriormente ou tarefas realizadas por outra pessoa, incluindo resultados publicados. Você pode fazer isso facilmente no AlphaFold Server. -Running the model with the same seed and identical input will result in identical or highly similar predicted structures. +Executar o modelo com a mesma semente e dados de entrada idênticos resultará em estruturas previstas idênticas ou altamente semelhantes. The exact seed value for the reproduced job is displayed on the Results page and is also saved in the **fold\_\_job\_request.json** file (available in the zip file for download). Similarly, if you want to enable others to reproduce your modelling results, the easiest way is to share the **fold\_\_job\_request.json** file:  it contains all the information required for the reproduction and can be directly submitted to AlphaFold Server via the ‘Upload JSON’ button. From e28ac2fff5d73b7a30f1b5d44d9d9f144eda0526 Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Wed, 24 Jun 2026 12:12:19 -0300 Subject: [PATCH 29/34] Translated 070-index --- 070-alphafold-3-and-alphafold-server/index.md | 14 +++++++------- 1 file changed, 7 insertions(+), 7 deletions(-) diff --git a/070-alphafold-3-and-alphafold-server/index.md b/070-alphafold-3-and-alphafold-server/index.md index 12cf401..00128de 100644 --- a/070-alphafold-3-and-alphafold-server/index.md +++ b/070-alphafold-3-and-alphafold-server/index.md @@ -5,13 +5,13 @@ title: 'AlphaFold 3 and AlphaFold Server' # AlphaFold 3 and AlphaFold Server -AlphaFold 3 is a new version of AlphaFold. It has additional capabilities, especially the ability to predict the structures of complexes containing multiple non-protein molecules (e.g. DNA, RNA, ligands). For non-commercial projects, AlphaFold 3 is available as a service via [AlphaFold Server](https://alphafoldserver.com/) and as source code via the [AlphaFold 3 GitHub repository](https://github.com/google-deepmind/alphafold3). +O AlphaFold 3 é uma nova versão do AlphaFold. Ele possui capacidades adicionais, especialmente a habilidade de prever estruturas de complexos que contêm múltiplas moléculas não proteicas (por exemplo, DNA, RNA, ligantes). Para projetos não comerciais, o AlphaFold 3 está disponível como um serviço por meio do [AlphaFold Server](https://alphafoldserver.com/) e como código-fonte através do [repositório do AlphaFold 3 no GitHub](https://github.com/google-deepmind/alphafold3). -This section assumes familiarity with AlphaFold 2. This includes an understanding of the confidence scores, strengths, and limitations, as well as a grasp of the underlying technology. For those new to AlphaFold, it is highly recommended to read the first section, “[What is AlphaFold?](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/what-is-alphafold/)” as it covers essential principles that are foundational to understanding both AlphaFold 2 and AlphaFold 3. +Esta seção pressupõe familiaridade com o AlphaFold 2. Isso inclui a compreensão das pontuações de confiança, dos pontos fortes e das limitações, bem como o entendimento da tecnologia subjacente. Para aqueles que estão começando a usar o AlphaFold, recomenda-se fortemente a leitura da primeira seção, “[O que é o AlphaFold? (What is AlphaFold?)](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/what-is-alphafold/)”, pois ela aborda princípios essenciais que servem de base para compreender tanto o AlphaFold 2 quanto o AlphaFold 3. -### By the end of this section you will be able to: +### Ao final desta seção, você será capaz de: -* Understand what AlphaFold 3 can and can’t do. -* Determine whether to use AlphaFold 2 or AlphaFold 3 to help with your research questions. -* Generate AlphaFold 3 structure predictions using AlphaFold Server for non-commercial projects. -* Interpret the structure predictions provided by AlphaFold 3. +* Compreender o que o AlphaFold 3 pode e não pode fazer. +* Decidir se deve utilizar o AlphaFold 2 ou o AlphaFold 3 para auxiliar nas suas questões de pesquisa. +* Gerar previsões de estrutura com o AlphaFold 3 utilizando o AlphaFold Server para projetos não comerciais. +* Interpretar as previsões de estrutura fornecidas pelo AlphaFold 3. From 69c807453f7070eb0ab191250da00a4361cd4f65 Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Wed, 24 Jun 2026 12:16:45 -0300 Subject: [PATCH 30/34] Update text for reproducibility in AlphaFold Server --- .../020-advanced-features-of-alphafold-server.md | 5 +++-- 1 file changed, 3 insertions(+), 2 deletions(-) diff --git a/070-alphafold-3-and-alphafold-server/020-alphafold-server-your-gateway-to-alphafold-3/020-advanced-features-of-alphafold-server.md b/070-alphafold-3-and-alphafold-server/020-alphafold-server-your-gateway-to-alphafold-3/020-advanced-features-of-alphafold-server.md index e28f8d5..95489ee 100644 --- a/070-alphafold-3-and-alphafold-server/020-alphafold-server-your-gateway-to-alphafold-3/020-advanced-features-of-alphafold-server.md +++ b/070-alphafold-3-and-alphafold-server/020-alphafold-server-your-gateway-to-alphafold-3/020-advanced-features-of-alphafold-server.md @@ -40,8 +40,9 @@ Na pesquisa científica, é frequentemente importante reproduzir tarefas executa Executar o modelo com a mesma semente e dados de entrada idênticos resultará em estruturas previstas idênticas ou altamente semelhantes. -The exact seed value for the reproduced job is displayed on the Results page and is also saved in the **fold\_\_job\_request.json** file (available in the zip file for download). Similarly, if you want to enable others to reproduce your modelling results, the easiest way is to share the **fold\_\_job\_request.json** file:  it contains all the information required for the reproduction and can be directly submitted to AlphaFold Server via the ‘Upload JSON’ button. +O valor exato da semente (*seed*) para o trabalho reproduzido é exibido na página de resultados e também é salvo no arquivo **fold\_\_job\_request.json**(disponível no arquivo zip para download). Da mesma forma, se você quiser permitir que outras pessoas reproduzam seus resultados de modelagem, a maneira mais fácil é compartilhar o arquivo **fold\_\_job\_request.json**: ele contém todas as informações necessárias para a reprodução e pode ser enviado diretamente ao AlphaFold Server por meio do botão "Upload JSON". + ![](http://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/wp-content/uploads/sites/259/2025/06/Screenshot-2025-06-25-at-18.33.38.png) -Figure 44. A sample results page on the AlphaFold Server +Figura 44. Exemplo de página de resultados no AlphaFold Server From 792a7dc1a00494bfb2528a73b9be87b3d8cbb367 Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Wed, 24 Jun 2026 12:20:01 -0300 Subject: [PATCH 31/34] minor changes Added a new section header to the AlphaFold Server documentation. --- .../020-advanced-features-of-alphafold-server.md | 1 + 1 file changed, 1 insertion(+) diff --git a/070-alphafold-3-and-alphafold-server/020-alphafold-server-your-gateway-to-alphafold-3/020-advanced-features-of-alphafold-server.md b/070-alphafold-3-and-alphafold-server/020-alphafold-server-your-gateway-to-alphafold-3/020-advanced-features-of-alphafold-server.md index 95489ee..586233c 100644 --- a/070-alphafold-3-and-alphafold-server/020-alphafold-server-your-gateway-to-alphafold-3/020-advanced-features-of-alphafold-server.md +++ b/070-alphafold-3-and-alphafold-server/020-alphafold-server-your-gateway-to-alphafold-3/020-advanced-features-of-alphafold-server.md @@ -1,6 +1,7 @@ --- layout: default title: 'Recursos avançados do AlphaFold Server' +--- # Recursos avançados do AlphaFold Server From 12936730ac42025725df093b0f403e1c904c1c89 Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Prakash Singh Gaur <45974822+prakashebi@users.noreply.github.com> Date: Fri, 26 Jun 2026 16:01:12 +0100 Subject: [PATCH 32/34] Add support for YAML files in linting --- scripts/lint.py | 5 +++-- 1 file changed, 3 insertions(+), 2 deletions(-) diff --git a/scripts/lint.py b/scripts/lint.py index ffa1cb2..28f1475 100644 --- a/scripts/lint.py +++ b/scripts/lint.py @@ -17,10 +17,11 @@ ] ALLOWED_METADATA_FILES = { - "_data/en.yml", + "_data/pt.yml", + "pt.yml" } -ALLOWED_EXTENSIONS = {".md", ".jpg", ".jpeg", ".png"} +ALLOWED_EXTENSIONS = {".md", ".jpg", ".jpeg", ".png", ".yml"} errors = [] warnings = [] From 7f838ea3441afac0365a08aa4042ff9a2e02f079 Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Prakash Singh Gaur <45974822+prakashebi@users.noreply.github.com> Date: Fri, 26 Jun 2026 16:19:19 +0100 Subject: [PATCH 33/34] Update allowed files and extensions in lint.py Added 'lint.py' to allowed metadata files and '.py' to allowed extensions. --- scripts/lint.py | 5 +++-- 1 file changed, 3 insertions(+), 2 deletions(-) diff --git a/scripts/lint.py b/scripts/lint.py index 28f1475..6ecde91 100644 --- a/scripts/lint.py +++ b/scripts/lint.py @@ -18,10 +18,11 @@ ALLOWED_METADATA_FILES = { "_data/pt.yml", - "pt.yml" + "pt.yml", + "lint.py" } -ALLOWED_EXTENSIONS = {".md", ".jpg", ".jpeg", ".png", ".yml"} +ALLOWED_EXTENSIONS = {".md", ".jpg", ".jpeg", ".png", ".yml", ".py"} errors = [] warnings = [] From 7c31993ca73fafca4e780edb462b55dfaa7b3c76 Mon Sep 17 00:00:00 2001 From: Joyce Karoline <83780948+joyce-karol@users.noreply.github.com> Date: Fri, 26 Jun 2026 12:22:47 -0300 Subject: [PATCH 34/34] Fix title formatting and clarify text 010-020-what-is-the-protein-folding-problem.md --- .../020-what-is-the-protein-folding-problem.md | 4 ++-- 1 file changed, 2 insertions(+), 2 deletions(-) diff --git a/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/020-what-is-the-protein-folding-problem.md b/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/020-what-is-the-protein-folding-problem.md index 75caecb..827ed56 100644 --- a/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/020-what-is-the-protein-folding-problem.md +++ b/010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/020-what-is-the-protein-folding-problem.md @@ -3,7 +3,7 @@ layout: default title: Qual é o problema do dobramento de proteínas? --- -# Qual é o problema do dobramento de proteínas?? +# Qual é o problema do dobramento de proteínas? **Em teoria, é possível prever a estrutura 3D de uma proteína apenas a partir de sua sequência de aminoácidos. No entanto, isso é extremamente desafiador devido à enorme quantidade de conformações possíveis. A inteligência artificial (IA) é ideal para esse problema.** @@ -27,4 +27,4 @@ No entanto, as descobertas de Anfinsen inspiraram a busca por um sistema eficien É aí que entra a inteligência artificial. Métodos modernos de aprendizado de máquina podem ajudar a identificar relacionamentos complexos em grandes conjuntos de dados, permitindo a predição das estruturas proteicas. -Fundamentalmente, o dogma de Anfinsen implica que prever o estado dobrado de uma proteína não requer necessariamente compreensão do processo de dobramento. Ou seja, deveria ser possível prever a forma final 3D de uma proteína sem prever a sequência de movimentos que leva a essa forma – contornando o paradoxo de Levinthal. +Fundamentalmente, o dogma de Anfinsen implica que prever o estado dobrado de uma proteína não requer necessariamente compreensão do processo de dobramento. Ou seja, deveria ser possível prever a forma final 3D de uma proteína sem prever a sequência de movimentos que leva a essa forma – contornando o paradoxo de Levinthal.