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010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/010-what-are-proteins-and-how-do-we-know-their-structures.md

@@ -43,7 +43,7 @@ Uma das principais proteínas responsáveis ​​pelo ciclo de replicação do
 
 Um minúsculo mecanismo que orquestra os ritmos diários das cianobactérias. A KaiA regula outras proteínas em um ciclo de 24 horas, como um metrônomo. Para manter o ritmo, detecta a luz e outros sinais.
 
-Figure 1. As estruturas 3D mostradas nesta figura mostram de forma visual a diversidade de funções das proteínas.
+Figura 1. As estruturas 3D mostradas nesta figura mostram de forma visual a diversidade de funções das proteínas.
 
 ## **O desafio para determinar estruturas de proteínas**
 
@@ -54,7 +54,7 @@ No entanto, apesar do progresso feito em técnicas experimentais, determinar a e
 ![](https://ftp.ebi.ac.uk/pub/training/2024/On-demand/Proteins.gif)
 
 
-Figure 2.  Desbloqueando estruturas de proteínas. Três métodos experimentais utilizados para determinar a estrutura das proteínas: raio-X, RMN e cryo-EM. O AlphaFold2, um método poderoso impulsionado por IA, tem revolucionou o campo ao prever estruturas de proteínas com notável precisão. Fonte: [What Is AlphaFold? | NEJM](https://youtu.be/7q8Uw3rmXyE) , “Um Santo Graal — A predição da Estrutura da Proteína/ A Holy Grail — The Prediction of Protein Structure” ([Altman, 2023](https://doi.org/10.1056/nejmcibr2307735))
+Figura 2.  Desbloqueando estruturas de proteínas. Três métodos experimentais utilizados para determinar a estrutura das proteínas: raio-X, RMN e cryo-EM. O AlphaFold2, um método poderoso impulsionado por IA, tem revolucionou o campo ao prever estruturas de proteínas com notável precisão. Fonte: [What Is AlphaFold? | NEJM](https://youtu.be/7q8Uw3rmXyE) , “Um Santo Graal — A predição da Estrutura da Proteína/ A Holy Grail — The Prediction of Protein Structure” ([Altman, 2023](https://doi.org/10.1056/nejmcibr2307735))
 
 Além disso, a lacuna se ampliou consideravelmente nos últimos anos, graças aos avanços no sequenciamento de DNA. A determinação experimental de estruturas não acompanha o ritmo do sequenciamento, então já existem centenas de milhões de proteínas conhecidas com estruturas desconhecidas.
 

010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/020-what-is-the-protein-folding-problem.md

@@ -3,7 +3,7 @@ layout: default
 title: Qual é o problema do dobramento de proteínas?
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-# Qual é o problema do dobramento de proteínas??
+# Qual é o problema do dobramento de proteínas?
 
 **Em teoria, é possível prever a estrutura 3D de uma proteína apenas a partir de sua sequência de aminoácidos. No entanto, isso é extremamente desafiador devido à enorme quantidade de conformações possíveis. A inteligência artificial (IA) é ideal para esse problema.**
 
@@ -27,4 +27,4 @@ No entanto, as descobertas de Anfinsen inspiraram a busca por um sistema eficien
 
 É aí que entra a inteligência artificial. Métodos modernos de aprendizado de máquina podem ajudar a identificar relacionamentos complexos em grandes conjuntos de dados, permitindo a predição das estruturas proteicas.
 
-Fundamentalmente, o dogma de Anfinsen implica que prever o estado dobrado de uma proteína não requer necessariamente compreensão do processo de dobramento. Ou seja, deveria ser possível prever a forma final 3D de uma proteína sem prever a sequência de movimentos que leva a essa forma –  contornando o paradoxo de Levinthal.
+Fundamentalmente, o dogma de Anfinsen implica que prever o estado dobrado de uma proteína não requer necessariamente compreensão do processo de dobramento. Ou seja, deveria ser possível prever a forma final 3D de uma proteína sem prever a sequência de movimentos que leva a essa forma – contornando o paradoxo de Levinthal.

010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/040-strengths-and-limitations-of-alphafold.md

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 layout: default
-title: Strengths and limitations of AlphaFold 2
+title: Pontos fortes e limitações do AlphaFold 2
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-# Strengths and limitations of AlphaFold 2
+# Pontos fortes e limitações do AlphaFold 2
 
-**What a neural network can and can’t do largely depends on the data used for its training. For training AlphaFold2, only the protein parts of the PDB structures were used: other parts like small molecules and nucleic acids were not included in the training. This means there are some aspects of the structures that AlphaFold cannot predict, or cannot guarantee accuracy.**
+**O que uma rede neural pode ou não pode fazer depende muito dos dados usados para seu treinamento. Para o treinamento do AlphaFold2, apenas as partes proteicas das estruturas do PDB foram usadas: outras partes, como pequenas moléculas e ácidos nucleicos, não foram incluídas no treinamento. Isso significa que há alguns aspectos das estruturas que o AlphaFold não pode prever ou não pode garantir a precisão.**
 
-## **What AlphaFold can do**
+## **O que o AlphaFold pode fazer**
 
-AlphaFold2 was originally trained on single protein chains, so it excels at predicting their structures. Later, an extension of AlphaFold2 was trained specifically to predict protein-protein complexes: this version is now known as AlphaFold-Multimer ([Evans et al., 2022](https://doi.org/10.1101/2021.10.04.463034)). It can predict the structures of protein complexes that are made of several copies of the same chain (homo-multimers such as dimers and hexamers) as well as those made of several different protein chains (hetero-multimers). For specific limitations, see section “[Accessing and predicting protein structures with AlphaFold2](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/accessing-and-predicting-protein-structures-with-alphafold/)”.
+AlphaFold2 foi originalmente treinado em cadeias proteicas individuais, então é excelente em prever suas estruturas. Mais tarde, uma extensão do AlphaFold2 foi treinada especificamente para prever complexos proteína-proteína: essa versão é agora conhecida como AlphaFold-Multimer ([Evans et al., 2022](https://doi.org/10.1101/2021.10.04.463034)). Ela pode prever as estruturas de complexos proteicos compostos por várias cópias da mesma cadeia (homomultímeros, como dímeros e hexâmeros), bem como aquelas formadas por várias cadeias proteicas diferentes (heteromultímeros). Para limitações específicas, veja a seção “[Acessando e prevendo estruturas proteicas com AlphaFold2](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/accessing-and-predicting-protein-structures-with-alphafold/)”.
 
-Crucially, AlphaFold2 does not simply replicate known protein structures. Independent researchers have shown that AlphaFold2 can predict structures never previously seen in the PDB, i.e. novel protein folds ([Bordin et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s42003-023-04488-9); [Barrio-Hernandez et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s41586-023-06510-w); [Durairaj et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s41586-023-06622-3)).
+Crucialmente, o AlphaFold2 não simplesmente replica estruturas proteicas conhecidas. Pesquisadores independentes demonstraram que o AlphaFold2 pode prever estruturas nunca antes vistas no PDB, ou seja, novas dobras proteicas ([Bordin et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s42003-023-04488-9); [Barrio-Hernandez et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s41586-023-06510-w); [Durairaj et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s41586-023-06622-3)).
 
 
 
@@ -24,40 +24,41 @@ Crucially, AlphaFold2 does not simply replicate known protein structures. Indepe
 
 
 
-##### Figure 5. Uncharacterised protein (AlphaFold ID: [AF-A0A849ZK06-F1](https://alphafold.ebi.ac.uk/entry/A0A849ZK06))
+##### Figura 5. Proteína não caracterizada (AlphaFold ID: [AF-A0A849ZK06-F1](https://alphafold.ebi.ac.uk/entry/A0A849ZK06))
 
-Predicted to be a ribonucleotide-binding protein with an overall structure that resembles a protein kinase fold, molecular function predicted by DeepFRI ([Barrio-Hernandez et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s41586-023-06510-w))
+Prevista como uma proteína de ligação a ribonucleotídeos com uma estrutura geral que se assemelha a um dobramento de quinase proteica, função molecular prevista pelo DeepFRI ([Barrio-Hernandez et al., 2023](https://doi.org/10.1038/s41586-023-06510-w))
 
-AlphaFold2 can be used to identify intrinsically disordered regions. Naturally, the system cannot predict disordered or dynamic substructures, or the structures of sequences that do not exist in one set conformation in nature. Such regions are truly dynamic and do not have a fixed structure to predict. However, AlphaFold2’s local confidence metric (pLDDT) exhibits a strong correlation with intrinsic disorder, making AlphaFold a state-of-the-art tool for identification of the disordered regions ([Tunyasuvunakool et al., 2021](https://doi.org/10.1038/s41586-021-03828-1); [Akdel et al., 2022](https://www.nature.com/articles/s41594-022-00849-w)).
+AlphaFold2 pode ser usado para identificar regiões intrinsecamente desordenadas. Naturalmente, o sistema não pode prever subestruturas desordenadas ou dinâmicas,ou as estruturas de sequências que não existem em uma única conformação definida na natureza. Essas regiões são verdadeiramente dinâmicas e não possuem uma estrutura fixa que possa ser prevista. No entanto, a métrica de confiança local do AlphaFold2 (local confidence metric - pLDDT) apresenta forte correlação com a desordem intrínseca, tornando o AlphaFold uma ferramenta de última geração para identificação das regiões desordenadas ([Tunyasuvunakool et al., 2021](https://doi.org/10.1038/s41586-021-03828-1); [Akdel et al., 2022](https://www.nature.com/articles/s41594-022-00849-w)).
 
-## **What AlphaFold2 struggles with**
+## **O que AlphaFold2 enfrenta**
 
-Out of the box, AlphaFold is not sensitive to point mutations that change a single residue, due to the alteration in the DNA sequence. This is because of a lack of data on the effect of variations, combined with AlphaFold2’s focus on patterns as opposed to calculating physical forces. For the same reasons, AlphaFold2 is also less accurate at predicting the structures associated with highly variable sequences, such as those of immune system molecules like antibodies.
+Por padrão, o AlphaFold não detecta mutações pontuais que modificam apenas um resíduo, em função da alteração na sequência de DNA. Isso se deve à falta de dados sobre o efeito das variações, combinada com o foco do AlphaFold2 em padrões em vez do cálculo das forças físicas. Pelos mesmos motivos, o AlphaFold2 também é menos preciso em prever as estruturas associadas às sequências altamente variáveis, exemplo as de moléculas do sistema imunológico, como anticorpos.
 
-AlphaFold2 struggles to predict the structures of “orphan” proteins – those with few close relatives – as it works by deriving relationships between protein sequences. If there are not enough sequences for comparison, AlphaFold2 often produces low-quality predictions with poor confidence scores. This problem is exacerbated if the few related sequences do not have known structures in the PDB. On the other hand, this methodological choice means AlphaFold2 can often predict protein structure, even if there are no known related structures in the PDB, provided a sequence has thousands of relatives.
+O AlphaFold2 tem dificuldades para prever as estruturas das proteínas "órfãs" – aquelas com poucos parentes próximos – pois trabalha derivando relações entre sequências de proteínas. Se não houver sequências suficientes para comparação, o AlphaFold2 frequentemente produz previsões de baixa qualidade com escores de confiança baixos. Esse problema se agrava se as poucas sequências relacionadas não possuem estruturas conhecidas no PDB. Por outro lado, essa escolha metodológica significa que o AlphaFold2 frequentemente pode prever a estrutura da proteína, mesmo que não existam estruturas relacionadas conhecidas no PDB, desde que uma sequência tenha milhares de parentes/relações.
 
-Proteins undergo structural changes when they perform their functions. However, these different conformations are only described for a minority of the proteins in the PDB. By default, AlphaFold2 does not capture such conformational changes, as it was designed to predict static structures, i.e. structural snapshots. However, researchers have found that, by applying certain tricks, one can force AlphaFold2 to produce a different conformation of the protein (see section “[Advanced modelling and applications of predicted protein structures](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/advanced-modeling-and-applications-of-predicted-protein-structures/)“).
+As proteínas sofrem alterações estruturais quando desempenham suas funções. No entanto, essas diferentes conformações são descritas apenas para uma minoria das proteínas do PDB. Por padrão, o AlphaFold2 não captura tais mudanças conformacionais, pois foi projetado para prever estruturas estáticas, ou seja, snapshots estruturais. No entanto, pesquisadores descobriram que, ao aplicar certos truques, é possível forçar o AlphaFold2 a produzir uma conformação diferente da proteína (veja a seção 
+“[Modelagem avançada e aplicações de estruturas proteicas previstas](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/advanced-modeling-and-applications-of-predicted-protein-structures/)“).
 
 ![](https://ftp.ebi.ac.uk/pub/training/2024/On-demand/PDBe_KB_2.gif)
 
 
-Figure 6. One of AlphaFold’s limitations is that it is not aware of molecules that bind to proteins, which can affect the protein’s 3D structure. Hexokinase ([Q96Y14](https://www.uniprot.org/uniprotkb/Q96Y14/entry)) adopts distinct conformations in the presence (orange, left) and absence (green, right) of sugar. Notably, AlphaFold’s structure prediction aligns with the sugar-free state (as could be seen both visually and via RMSD value).
+Figura 6. Uma das limitações do AlphaFold é que ele não tem consciência das moléculas que se ligam às proteínas, o que pode afetar a estrutura 3D da proteína. A hexoquinase ([Q96Y14](https://www.uniprot.org/uniprotkb/Q96Y14/entry)) adota conformações distintas na presença (laranja, esquerda) e ausência (verde, direita) de açúcar. Notavelmente, a predição da estrutura do AlphaFold está alinhada com o estado sem açúcar (como pode ser visto tanto visualmente quanto via valor RMSD).
 
 Sugar-bound PDB ID:[2E2Q](https://www.wwpdb.org/pdb?id=pdb_00002e2q)
 
 Sugar-free PDB ID: [2E2N](https://www.wwpdb.org/pdb?id=pdb_00002e2n)
 
-## **What AlphaFold2 can’t do**
+## **O que o AlphaFold2 não consegue fazer**
 
-AlphaFold2 is not aware of other molecules that interact with proteins, such as nucleic acids, small molecule co-factors, ions and other non-protein components. Similarly, AlphaFold2 was not designed to model post-translational modifications, or to model structures of free nucleic acids. However, AlphaFold2 may often predict a ligand- or ion-bound form of a protein, even in the absence of the actual ligand/ion.
+AlphaFold2 não tem conhecimento de outras moléculas que interagem com proteínas, como ácidos nucleicos, cofatores de pequenas moléculas, íons e outros componentes não proteicos. Da mesma forma, o AlphaFold2 não foi projetado para modelar modificações pós-traducionais, nem para modelar estruturas de ácidos nucleicos livres. No entanto, o AlphaFold2 frequentemente pode prever uma forma ligada a ligantes ou íons de uma proteína, mesmo na ausência do ligante/íon propriamente dito.
 
-AlphaFold2 is not aware of the membrane plane. Consequently, it cannot correctly model the relative orientations of trans-membrane domains and other protein domains of the membrane proteins. However, as noted, AlphaFold2 alerts users to uncertainties by assigning a low confidence score. This specific issue is normally reflected in the predicted aligned error (PAE) score. (See section “[Inputs and Outputs](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/inputs-and-outputs/)“).
+AlphaFold2 não tem conhecimento do plano da membrana. Consequentemente, não consegue modelar corretamente as orientações relativas dos domínios transmembranas e outros domínios proteicos das proteínas membranares. No entanto, como mencionado, o AlphaFold2 alerta os usuários sobre incertezas ao atribuir uma pontuação de confiança baixa. Esse problema específico normalmente se reflete na pontuação de erro alinhado previsto (predicted aligned error - PAE). (Veja a seção “[Entradas e Saídas](https://www.ebi.ac.uk/training/online/courses/alphafold/inputs-and-outputs/)“).
 
 
 
 
 
-Bulleted Table
+Tabela com marcadores
 
 
 

010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/050-test-your-knowledge.md

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-title: Test your knowledge
+title: Teste seus conhecimentos
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-# Test your knowledge
+# Teste seus conhecimentos
 
-Throughout this section, you’ve explored the capabilities of AlphaFold, along with its potential impact on scientific research. Now, it’s time to solidify your knowledge. In this interactive exercise, you will explore the strengths and limitations of AlphaFold by dragging and dropping specific examples into their corresponding categories.
+Nesta seção, você explorou as capacidades do AlphaFold, bem como seu impacto potencial na pesquisa científica. Agora, é hora de consolidar o que você aprendeu. Neste exercício interativo, você explorará os pontos fortes e as limitações do AlphaFold ao arrastar e soltar exemplos específicos nas categorias correspondentes.

010-an-introductory-guide-to-its-strengths-and-limitations/index.md

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-title: An introductory guide to AlphaFold’s strengths and limitations
+title: Um guia introdutório sobre os pontos fortes e as limitações do AlphaFold
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-# An introductory guide to AlphaFold’s strengths and limitations
+# Um guia introdutório sobre os pontos fortes e as limitações do AlphaFold
 
-Proteins are foundational components of life. Each protein molecule has a distinctive 3D shape that dictates its functions, such as catalysing (speeding up) a biochemical reaction or enabling muscular contractions. Accurately predicting a protein’s structure enables us to better understand its functions and roles.
+As proteínas são componentes fundamentais da vida. Cada molécula de proteína possui uma forma tridimensional (3D) distinta que determina suas funções, como catalisar (acelerar) uma reação bioquímica ou possibilitar contrações musculares. Prever com precisão a estrutura de uma proteína nos permite compreender melhor suas funções e papéis.
 
-### By the end of this section you will be able to:
+### Ao final desta seção, você será capaz de:
 
-* Recall the significance of the protein folding problem.
-* Evaluate the fundamental concepts behind AlphaFold and why it is considered a significant breakthrough in protein structure prediction.
-* Describe the strengths and limitations of AlphaFold’s structure predictions.
+* Recordar a importância do problema do dobramento de proteínas.
+* Avaliar os conceitos fundamentais por trás do AlphaFold e por que ele é considerado um avanço significativo na previsão da estrutura de proteínas.
+* Descrever os pontos fortes e as limitações das previsões de estrutura do AlphaFold.